proteínas globulares

CARACTERISTICAS DE PROTEINAS GLOBULARES












PRESENTADO POR:

DANIEL MAURICIO HERNANDEZ TORO 211023
FREYDER ELIECER ORTEGA PINTO 212548













PRESENTADO A:
PROF. BLADIMIR CASTAÑO GAVIRIA














UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA
SEDE PALMIRA
ABRIL 2013

OBJETIVOS
1. Examinar los procesos de solubilidad y desnaturalización deuna proteína globular como la albumina de huevo.
2. Familiarizarse con la detección de proteínas en el laboratorio.
3. Reconocer la proteína principal de huevo.
4. Describir algunas de las propiedades de las proteínas globulares y la forma como se hace el reconocimiento de las mismas.
MARCO TEORICO
Las proteínas son polímeros lineales de α-aminoácidos con amplia variabilidad estructural yfunciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se puede recurrir a criterios físicos, químicos, estructurales o funcionales.
Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas oheteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético.
Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metal proteínas cuando es un ion metálico,fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.
Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula.
Las proteínas fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica(catalíticas, de transporte, etc.)

Las proteínas globulares, o esfero proteínas se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

La funcionalidad de las proteínas globularesdepende de sus propiedades dinámicas
– FLEXIBILIDAD:
• No son estructuras rígidas
• Su flexibilidad depende de un gran número de enlaces débiles
– CAMBIOS CONFORMACIONALES:
• Son pequeñas variaciones de su estructura terciaria
• Sirven para regular su actividad
– INTERACCIONES:
• Unión reversible de ligando
• Interacciones reversibles proteína-proteína
• Se llevan a cabo mediante enlacesdébiles






PROCEDIMIENTO
DESNATURALIZACION POR AUMENTO DE TEMPERATURA Y POR ADICION DE ACIDO Y DE BASE.
A)
1) En un tubo de ensayo vierta aproximadamente 1ml de clara de huevo (albumina como constituyente mayoritario).
2) Coloque el tubo de ensayo dentro de un recipiente de baño María.
3) Introduzca en este un termómetro caliente lentamente.
B)
1. En dos tubos de ensayo coloqueaproximadamente 1 ml de clara de huevo.
2. En el primer tubo de ensayo, adicionar 3 ml de hidróxido de sodio al 25%.
3. En el segundo tubo de ensayo, adicionar 3 ml de ácido clorhídrico al 1,0 M.
4. Agite cada tubo y observe con detenimiento.



EFECTO DE LAS SALES NEUTRAS EN LA SOLUBILIDAD.
1) En un vaso de precipitados de 100 ml, coloque 10 ml de clara de huevo.
2) Añada 40 ml de aguadestilada.
3) Agite suavemente y filtre mediante un embudo. (Al que debe colocar un pedazo de gasa doblado como material filtrante).
NOTA: El material filtrado, es albumina diluida, será el material de partida para las pruebas siguientes.
4) Tome tres tubos de ensayo, rotúlelos y en cada uno de ellos, vierta 2 ml de filtrado de albumina.
5) Al tubo número 1 se le debe agregar 5 gotas de...