Proteínas Y Ácidos Nucleicos

TEMA 1: MOLÉCULAS DE LA VIDA. BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS 1. 2. 3. 4. Origen de la vida y bioelementos y biomoléculas inorgánicas. Biomoléculas orgánicas: Glúcidos y lípidos. Proteínas. Ácidos nucleicos.

BIOLOGÍA

LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS : Las Proteínas Los aminoácidos: Componentes básicos de las proteínas Compuestas por C, H, O y N. También Fe, Cu, etc.
Componentes: - Carbono α - Grupocarboxilo (-COOH) - Grupo amino (-NH2) - Cadena lateral (-R) - Hidrógeno (-H)

Oligopéptidos PÉPTIDOS

De 2 a 10 amnoácidos

Cadenas cortas de aminoácidos

Fuente: danybcdc

Polipéptidos

Entre 10 y 100 aminoácidos

Propiedades de los aminoácidos: - Esteroisomería: el carbono α es asimétrico. Las proteínas naturales llevan formas L - Actividad óptica: dextrógiros, levógiros
Fuente:Biologia 2 Bach. Santillana

PROTEÍNAS

Más de 100 aminoácidos

Proteínas Simples u Holoproteínas

Formadas exclusivamente por aminoácidos

- Carácter anfótero: actúa como ácido y como base. En función del pH del medio se comportará de una forma un otra. El punto isoeléctrico es aquel pH para el cual sus cargas positivas y negativas se contrarrestan.

Proteínas conjugadas oHeteroporteínas

Poseen una parte proteica y una no proteica (grupo prostético)

Fuente: Biologia 2.0

Estructura de las proteínas
A. Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.
Conformación alternada

C. Estructura terciaria: forma en que la cadena polipeptídica se enrolla y pliega originando formas más o menos esféricas

Proteínas globulares
Fuente:Universidad de Murcia Fuente: Fabiola Chaz cappo Fuente: Universidad de Murcia

La secuencia para cada proteína es única y se lee desde el N-terminal hacia el C-terminal.

B. Estructura secundaria: modo en que la cadena polipeptídica se dispone a lo largo de un eje. α-hélice Lámina β

D. Estructura cuaternaria: Solo se da en aquellas proteínas formadas por la asociación de varias cadenaspolipeptídicas cada una de las cuales posee estructura terciaria. Se denominan proteínas oligoméricas.

Hemoglobina
Fuente: genomasur

Hélice de colágeno
Fuente: Biología 2 Bach Edelvives Fuente: xquimix

Fuente: biologiabc

Propiedades de las proteínas Síntesis: Estructura de las proteínas
Depende de: - Composición de la molécula: más o menos rica en aminoácidos polares. A más aminoácidospolares mayor solubilidad. -Tamaño y forma de la molécula, las más pequeñas y globulares son más solubles que las de mayor tamaño y filamentosas. - pH del medio: si el pH coincide con el pI la carga neta de las proteínas será cero y no se disolverá. - Temperatura: la solubilidad aumenta con la temperatura. (Dentro de un rango) - Fuerza iónica del medio: (concentración salina) La proteína sedisuelve cuando los dipolos de agua la rodean al interaccionar con las cargas negativas y positivas distribuidas en la superficie de la proteína, formándose la capa de solvatación.

SOLUBILIDAD

La conformación nativa de las proteínas es el resultado de la combinación de las estructuras Secundaria, terciaria o cuaternaria. Las proteínas solo manifiestan actividad biológica cuando se encuentran enesta conformación.
DESNATURALIZACIÓN

Es la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida de sus funcionalidad. Puede ser Reversible o Irreversible

ESPECIFICIDAD

Las proteínas son específicas para la función que realizan. Ésta especificidad dependerá de la secuencia de aminoácidos. Desempeñan funciones concretas en los seres vivos y no son intercambiables porotras proteínas.

Clasificación de las proteínas
Forma alargada y una estructura secundaria bien definida. Resistentes, insolubles en agua y en disoluciones salinas. La mayoría desempeñan funciones estructurales. Algunas de ellas son: - Colágeno: Gran variedad de funciones: formar la matriz de los huesos y cartílagos o constituir tendones y es un importante componente de la piel. Su...