Proteínas

PROTEINAS
Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y están presentes en todas las
células y en todas las partes de la misma. Son los instrumentos moleculares mediante los que se
expresa la información genética y desempeñan una enorme variedad de funciones: unas
transportan y almacenan moléculas pequeñas; otras constituyen gran parte de la organización
estructural de lascélulas y los tejidos; la contracción muscular, la respuesta inmunitaria y la
coagulación de la sangre se producen mediante proteínas. Quizás las más importantes de todas las
proteínas sean las enzimas, los catalizadores que facilitan la enorme variedad de reacciones que
canalizan el metabolismo en rutas esenciales.
Todas las proteínas están constituidas a partir del mismo conjunto de 20aminoácidos, unidos de
forma covalente en secuencias lineales características. Cada uno de estos aminoácidos tiene una
cadena lateral propia que determina sus propiedades químicas. Estas sustancias se conocen como
alfa – aminoácidos ya que, a excepción de la prolina, poseen un grupo amino primario y un grupo y
un grupo carboxilo como sustituyentes en el mismo átomo de carbono (carbono alfa).Aminoácidos
Todas las proteínas son polímeros, y los alfa – aminoácidos son los monómeros que se combinan
para formarlas. Cada aminoácido esta unido al siguiente por un tipo específico de enlace covalente
y, al unirse, se denota como “residuo aminoácido” ya que, en el proceso, resulta deshidratado.
Los aminoácidos difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían enestructura, tamaño y carga y que influyen en la solubilidad de los mismos. Los carbonos
adicionales de un grupo R se designan comúnmente beta, gamma, delta, etc., empezando a partir
del carbono alfa.
En todos los aminoácidos estándar, excepto la glicina, el carbono alfa esta unido a cuatro grupos
diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, una cadena R y un átomo de hidrógeno (en la
glicina elgrupo R es otro átomo de H). El átomo de carbono alfa es, por tanto, un centro quiral.
Debido al ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace alrededor del átomo de carbono
alfa, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos distintos en el espacio, por lo
que los aminoácidos pueden aparecer en forma de dos estereoisómeros. Al ser imágenes
especulares no superponiblesentre si se denominan enantiómeros.

Todas las moléculas con un centro quiral son también ópticamente activas, es decir, hacen girar el
plano de luz polarizada.
Para especificar la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes, se utiliza el sistema D, L.
Según la posición del grupo amino (-NH3) a la izquierda o a la derecha, se hablara de L aminoácido
(L = Levo = izquierda) o Daminoácido (D = Dextro = Derecha). Los residuos aminoácido de las
proteínas son estereoisómeros L, ya que las células son capaces de sintetizar específicamente
estos isómeros.

Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R, agrupándolos en cinco categorías
principales.

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Grupos R apolares alifáticos: Son apolares e hidrofóbicos. La mayoría participa en
interaccioneshidrofóbicas.
Grupos R aromáticos: Todos pueden participar en interacciones hidrofóbicas ya que son
relativamente apolares por sus cadenas R constituidas por anillos aromáticos. Son capaces
de absorber la luz ultravioleta
Grupos R sin carga: Son más hidrofílicos que los apolares, debido a que contienen grupos
funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua.
Grupos R cargados positivamente:Sus grupos R les otorgan una carga neta positiva a
cierto pH
Grupos R cargados negativamente: Sus grupos R les otorgan una carga neta negativa a
cierto pH ya que contienen un segundo grupo carboxilo.

Cada aminoácido tiene valores de pKa característicos que le confieren funcionalidad en un medio
determinado. Dichos valores de pKa corresponden a los grupos NH3 y COOH correspondientes a la...