Proteínas

1. ¿Cuáles son los niveles de organización de una proteína?
R. <- Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
2. ¿A qué corresponde la secuencia de aminoácidos de una proteína?
R. Se denomina estructura primaria de la proteína.
3. ¿Por qué es importante conocer esa estructura primaria de la proteína? R. Porque muchas enfermedades genéticas provocan la síntesis secuencias anómalas deaminoácidos que causan un plegamiento inadecuado y la pérdida o el deterioro de la función normal. Si se conocen las estructuras primarias de las proteínas normales y las proteínas mutadas, puede utilizarse esta información para diagnosticar o estudiar la enfermedad.
4. ¿Cómo se forma el enlace peptídico? (Fig 2-2A)
R. Los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces peptídicos que son unionesamida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. Por ejemplo, la valina y la alanina pueden formar el dipéptido valilalanina a través de la formación de un enlace peptídico.-----------------------------------------
5. ¿La desnaturalización de la proteína por urea, detergentes, pH, temperatura rompe el enlace peptídico?
R. No, se necesita una exposición prolongadaa un ácido o a una base fuertes a temperaturas elevadas para hidrolizar esos enlaces de manera no enzimática.
6. ¿Cuál es la convención para escribir la secuencia de aminoácidos de una proteína?
R. El extremo amino libre (N-terminal) de la cadena peptídica se escribe a la izquierda y el extremo carboxilo libre (C-terminal) a la derecha. Por consiguiente, todas las secuencias de aminoácidos seleen desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal del péptido. Por ejemplo, en la figura 2-2ª, el orden de los aminoácidos es valina, alanina. La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos producen una cadena no ramificada denominada polipéptido.
7. ¿A que se le llama residuo en una proteína? R. Cada aminoácido componente de un polipéptido se denomina “residuo” porque esla porción del aminoácido que queda después de que se pierdan los átomos de agua en la formación del enlace peptídico.
8. ¿Qué característica tiene el enlace peptídico? (Fig 2-2B) R. Tiene un carácter parcial del doble enlace, es decir, que es más corto que un enlace sencillo y es rígido y planar. El enlace peptídico es generalmente un enlace trans, en gran parte debido a la interferencia esféricade los grupos R cuando están en posición cis.
9. ¿Quién da las cargas en una proteína? R. El grupo N-terminal (alfa-amino), el grupo C-terminal (alfa-carboxilo) y todos los grupos ionizados presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos constituyentes.
10. ¿El enlace peptídico tiene carga? R. No pero es polar
11. ¿Por qué es polar el enlace peptídico?
Sin carga pero polar.
Al igual que losenlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aun así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en laformación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria.
12. Mencione dos técnicas para conocer la secuencia de aminoácidos (Fig. 2-3 y 2-4)


13. ¿En qué consiste la estructura secundaria de una proteína?
R.
14. Mencione tres tipos de estructura secundaria
R. Hélice alfa, lámina Beta y giros Beta.
15. ¿En quéconsiste la alfa-hélice y cómo se estabiliza? (Fig 2-6)
R. Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminoácidos componentes se extienden hacia fuera del eje central para evitar interferir estéricamente entre sí.
16. De ejemplos de proteínas fibrosas y globulares con esta estructura secundaria.
R....