proteïnes

Biomolècula orgànica formada per C, H O, N i S. Constituïda per un grup de 50 aminoàcids, per tant, és un polímer d’aminoàcids.

1.- ELS AMINOÀCIDS:
Compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen per tenir un gruo carboxil (-COOH) i un gruo amino (-NH2). Constitueixen la proteïna.
Els aminoàcids primaris presenten el grup carboxil i el grup amino units al carboni α. Lesaltres dues valències del carboni se saturen amb un àtom de H i amb un R i segons aquests tipus en podem distingir 20 aminoàcids.
A més d’aquests, en els organismes hi ha uns altres tipus d’aminoàcids que mai formen proteïnes.
Les cèl·lules animals no poden sintetitzar aquests 20 tipus d’aminoàcids. Els que no poden sintetitzar es diuen aminoàcids essencials (s’han d’ingerir a la dieta, en l’ésserhumà un ex. Metionina=Met).

1.2.- Propietats dels aminoàcids:
- Propietats físiques: Compostos sòlids, cristal·lins, amb un punt de fusió elevat i solubles en aigua. Tots els aminoàcids (menys la glicina) presenten el carboni α asimètric. Els aminoàcids tenen activitat òptica (llum polaritzada que travessa una dissoluciód’aminoàcids) si es desvia cap a la dreta (dextrogir) o bé cap a l’esquerra (levogir). Un aminoàcid està en configuració D quan té el grup el grup carboxil a dalt i el grup amino a la dreta, i a l’esquerra tindrà configuració L (més abundant).

-Propietats químiques:Tenen un comportament amfòter, es comporten com a àcids i com a bases.En el punt isoelèctric si varia el pH o el grup amino capta protons o el grup carboxil allibera (efecte amortidor o tampó). Normalment els aminoàcids tendeixen a ser dipolars neutres.

1.3.- Classificació dels Aminoàcids:
Segons el R que s’enllaça amb el carboni α es classifiquen en:
· Aminoàcids no polars o hidrofòbics: El R és una cadena hidrocarbonada.
· Aminoàcids polars sense càrrega: ElR conté radicals que interactuen fent enllaços am l’aigua. Per això són solubles.
· Aminoàcids polars amb càrrega negativa o àcids: El R té un grup àcid (-COOH).
· Aminoàcids polars amb càrrega positiva o bàsics: El R té un grup bàsic (-NH2).

2.- ENLLAÇ PEPTÍDIC:
Enllaç covalent que s’estableix entre grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent provocant el despreniment de H2O.L’enllaç s’anomena enllaç peptídic i la cadena pèptid.
Si és una cadena de menys de 10 aminoàcids, s’anomena oligopèptid i si són més de 10 polipèptid.
L’enllaç té un comportament similar al d’un enllaç doble.


3.- ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES:
3.1.- Estructura Primària: Seqüència d’aminoàcids de la proteïna. Informa dels aminoàcids que la constitueixen i l’ordre en que s’han unit. El Primer esreconeix perquè té el grup amino lliure (N-Inicial) i l’últim per el grup carboxil lliure (C-Terminal).
3.2.- Estructura Secundària: Disposició en l’espai de l’estructura primària, se’n coneixen tres tipus. Depenen del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta la cadena i condicions de tensió i temperatura varia l’estructura.

- Estructura Secundària en α-hèlix: Es forma quan l’estructuraprimària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Degut a la formació d’enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del –CO- d’un aminoàcid i l’hidrogen del –NH- del quart aminoàcid que el segueix.
La formació espontània d’aquests enllaços d’hidrogen fa que tots els oxígens dels grups –CO- quedin orientats en la mateixa direcció i els hidrògens dels grups –NH- queden orientats en la direcció contrària.Formant una hèlix de 3,6 aminoàcids per volta. Ex: α-ceratina.
- Estructura secundària de l’hèlix del col·lagen: Té una disposició especial una mica més llarga que la α-hèlix a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina. Aquesta estructura dificulta la formació d’enllaços d’hidrogen, formant una hèlix més estesa amb 3 aminoàcids per volta.
Té molta estabilitat perquè és una...