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ESTO ESTA INCOMPLETA NO USAR COMO REFERENCIA PARA NADA
ATT: JORGE M R…………
RESUMEN
En esta práctica se realizaron diferentes procedimientos para explorar el efecto dela temperatura, la variación de pH y la presencia de cianuro sobre la actividad dela Peroxidasa, con el objetivo de evidenciar los factores que afectan la actividadde las enzimas
Palabras Clave:Enzima, temperatura, pH
Determinarla accion de varios factores sobre la velocidad de reaccion de la α-Amilasa.
OBJETIVOS ESPECIFICOS:
Observar la influencia de la temperatura sobrel la actividad de la α-Amilasa.
Observar la influencia el ph sobre la actividad de la α-Amilasa.
Examinar el efecto de la concentración de la α-Amilasa en la hidrólisisdel almidón.
Examinar el efecto de los iones plomo y mercurio sobre la actividade laamilasa.
INTRODUCCION
Las enzimas son catalizadores muy eficientes para las reacciones bioquímicas. Aceleran las reacciones al proporcionar una ruta de reacción alternativa de menor energía de activación. Como todos los catalizadores, las enzimas participan en la reacción - que es la forma en que proporcionan una ruta de reacción alternativa. Pero ellos no sufren cambios permanentes y asípermanecen sin cambios al final de la reacción. Sólo pueden alterar la velocidad de reacción, no la posición del equilibrio. En contraste enzimas son por lo general altamente selectivo, catalizando reacciones específicas solamente. Esta especificidad se debe a las formas de las moléculas de enzima.
Muchas enzimas consisten de una proteína y un no-proteína (llamado el cofactor ). Las proteínas delas enzimas son generalmente globular. Los enlaces intra e intermoleculares que mantienen proteínas en sus estructuras secundaria y terciaria son interrumpidas por los cambios en la temperatura y el pH.Esto afecta a las formas y así la actividad catalítica de una enzima es sensible a la temperatura y pH.
La amilasa salival (ptialina) es una enzima que posee la misma especificidad que la amilasadel jugo pancreático: reduce el almidón a moléculas de oligosacáridos. Enzima que hidroliza el almidón. Si liberan alfa o beta maltosa, se les clasifica en alfa y betaamilasa. La amilasa salival y pancreática humana esta dentro del grupo de las primeras. La alfa amilasa actúa rompiendo los enlaces alfa 1-4 glucosídicos en la parte central de la amilasa formando una mixtura de pequeñas dextrinas +maltosa. La amilasa es un poliglucósido de configuración lineal de unidades de glucosa unidos por enlace alfa 1-4 glucosídicos. La amilasa comprende a sólo el 20% del almidón y es soluble en agua; el resto es una fracción inosoluble llamada amilopectina, difiere de la amilasa porque contiene además enlaces alfa 1-6 glucosídicosfrecuentemente ramificados. Ambas, amilasa y amilopectina producen sóloB-glucosa por hidrólisis. En el estómago, el HCl del jugo gástrico le confiere un carácter ácido, con un pH cercano a 2. El pH óptimo de la amilasa salival es de alrededor de 7, pero la enzima es activa a un pH de entre 4 a 11, por lo cual una vez llegado el bolo alimenticio al estómago se suspende la acción de la enzima
METODOLOGIA

ANALISIS

La α-amilasa es una enzima que está presente en lasaliva y su función es hidrolizar los enlaces alfa de algunos polisacáridos como el almidón y degradarlos, en el experimento se hizo reaccionar el almidón con esta enzima y con cloruro de potasio, debido a que los cloruros aumentan la actividad de esta enzima, las reacciones se llevaron a cabo a diferentes pH y a tiempos definidos, la reacción se detuvo utilizando el TCA que desnaturaliza laenzima es decir le quita la actividad y se utilizolugol para comprobar la presencia de almidón debido a que este en presencia de yodo toma una coloración azul, el tubo que mostro la menor coloración, es decir la menor concentración de almidones es el de pH 7 con lo que se concluye que a pH 7 la α-amilasa reacciono más con el almidón y por lo tanto este se degrado más. 
El pH óptimo de la α-amilasa...