pruebas para enzimas
Páginas: 5 (1122 palabras)
Publicado: 5 de abril de 2013
La amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina, ambos polisacáridos de glucosa.
La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces a- C1-C4,
La amilopectina tiene, además de estosúltimos enlaces, uniones C1 con C6, formando cadenas ramificadas.
La a-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando
dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos.
Para medir la actividad enzimática de la a-amilasa, se utilizara un test colorimétrico que detecta el almidón. Para ello se contara con una solución de iodo/ ioduro de potasio (I 2/ IK),
FUNDAMENTO: ya que el almidón en presencia de esta solución adquiere una coloración azulada. Esto tiene una explicación física: el iodo se coloca en el interior de la hélice que forma la amilosa (en las regiones hidrofobias), formando un complejo de color azul.
Cuando la a-amilasa actúa, degrada la amilosa, se DESINTEGRA LA Hélice y por tanto en presencia de (I 2 / IK), ya no dará unacoloración azul.
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas peronecesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos
La pepsina es una enzima digestiva que es liberada por las células principales del estómago ycuya función es degradar las proteínas de los alimentos en péptidos (proteasa).
El precursor de la pepsina es el pepsinógeno, una proforma cuya estructura primaria tiene 44 aminoácidos adicionales. Este pepsinógeno se activa por el ácido hidroclorhídrico (HCl), que es liberado por las células parietales de la mucosa gástrica. Cuando se ingiere alimento, la hormona gastrina y el nervio vagodisparan la liberación de pepsinógeno y de HCl en la mucosa gástrica. El HCl crea un ambiente ácido que permite al pepsinógeno desplegarse y romperse a sí mismo de una forma autocatalítica, generando pepsina (la forma activa). La pepsina rompe los 44 aminoácidos del pepsinógeno para crear más pepsina. Los péptidos pueden ser digeridos de nuevo por otras proteasas (en el duodeno) y eventualmenteabsorbidos por el organismo. La pepsina se almacena como pepsinógeno, así que sólo será liberada cuando sea necesario, para no digerir las propias proteínas de la mucosa gástrica. Sus funciones mejoran en entornos ácidos de pH entre 1.8 y 4.4, y especialmente a pH 3.
Esta enzima fue la primera enzima animal en descubrirse, en el año 1836 por el doctor Theodor Schwann. La palabra pepsina proviene delgriego pepsis, que significa digestión. Como curiosidad, el nombre de la bebida de cola Pepsi hace referencia a esta enzima.
a) La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos dadores de hidrógeno, como fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina) por medio de peróxidos (). El substrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado a uncomplejo coloreado de tetraguayacol en presencia de peroxidasa:
La velocidad de formación del color rojo ladrillo puede ser utilizada como medida de la actividad enzimática por lecturas espectrofotométricas de las absorbancias en relación con el tiempo.
La peroxidasa presenta como grupo prostético un grupo Hem, cuyo átomo central de hierro forma complejos con diferentes compuestos, como los...
La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces a- C1-C4,
La amilopectina tiene, además de estosúltimos enlaces, uniones C1 con C6, formando cadenas ramificadas.
La a-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando
dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos.
Para medir la actividad enzimática de la a-amilasa, se utilizara un test colorimétrico que detecta el almidón. Para ello se contara con una solución de iodo/ ioduro de potasio (I 2/ IK),
FUNDAMENTO: ya que el almidón en presencia de esta solución adquiere una coloración azulada. Esto tiene una explicación física: el iodo se coloca en el interior de la hélice que forma la amilosa (en las regiones hidrofobias), formando un complejo de color azul.
Cuando la a-amilasa actúa, degrada la amilosa, se DESINTEGRA LA Hélice y por tanto en presencia de (I 2 / IK), ya no dará unacoloración azul.
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas peronecesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos
La pepsina es una enzima digestiva que es liberada por las células principales del estómago ycuya función es degradar las proteínas de los alimentos en péptidos (proteasa).
El precursor de la pepsina es el pepsinógeno, una proforma cuya estructura primaria tiene 44 aminoácidos adicionales. Este pepsinógeno se activa por el ácido hidroclorhídrico (HCl), que es liberado por las células parietales de la mucosa gástrica. Cuando se ingiere alimento, la hormona gastrina y el nervio vagodisparan la liberación de pepsinógeno y de HCl en la mucosa gástrica. El HCl crea un ambiente ácido que permite al pepsinógeno desplegarse y romperse a sí mismo de una forma autocatalítica, generando pepsina (la forma activa). La pepsina rompe los 44 aminoácidos del pepsinógeno para crear más pepsina. Los péptidos pueden ser digeridos de nuevo por otras proteasas (en el duodeno) y eventualmenteabsorbidos por el organismo. La pepsina se almacena como pepsinógeno, así que sólo será liberada cuando sea necesario, para no digerir las propias proteínas de la mucosa gástrica. Sus funciones mejoran en entornos ácidos de pH entre 1.8 y 4.4, y especialmente a pH 3.
Esta enzima fue la primera enzima animal en descubrirse, en el año 1836 por el doctor Theodor Schwann. La palabra pepsina proviene delgriego pepsis, que significa digestión. Como curiosidad, el nombre de la bebida de cola Pepsi hace referencia a esta enzima.
a) La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos dadores de hidrógeno, como fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina) por medio de peróxidos (). El substrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado a uncomplejo coloreado de tetraguayacol en presencia de peroxidasa:
La velocidad de formación del color rojo ladrillo puede ser utilizada como medida de la actividad enzimática por lecturas espectrofotométricas de las absorbancias en relación con el tiempo.
La peroxidasa presenta como grupo prostético un grupo Hem, cuyo átomo central de hierro forma complejos con diferentes compuestos, como los...
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