puentes de disulfuro

 PUENTES DE DISULFURO

Un puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo de cisteína, se unen de manera covalente para formar un residuo de cistína. Los dos residuos que forman al puente, pueden estar separados por muchos aminoácidos en la secuencia o bien pueden pertenecer adiferentes cadenas polipeptídicas; el plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptídicas, lleva a los residuos de cisteína a estar muy próximos, lo que permite la formación del enlace disulfuro. La formación de este enlace estabiliza la estructura tridimensional de la proteína:

Enlace disulfuro
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Dos cisteínas unidas por upuentedisulfuro (S—S) para formar una cistina.
Un enlace disulfuro, puente disulfuro o enlace SS (enlace azufre-azufre) es un enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. Este enlace es muy importante en la estructura, plegamiento y función de las proteínas.
El grupo sulfhidrilo (-SH) de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común es una oxidación reversible que forma undisulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace así, se denomina puente disulfuro. El enlace puede producirse en una única cadena para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos yproteínas.




En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemasvivientes:

























Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.


Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de lasproteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.

¿Cómo se nombra a los polipéptidos?Características del enlace peptídico.


El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlacepeptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos  y los  aminos y  carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.


Configuración trans.


Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cisy esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.
















Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.


Sin carga pero polar.


Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en...