QM 15 PROTEINAS ACIDOS NUCLEICOS
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
QUIMICA MEDICA
PROTEINAS Y ACIDOS
NUCLEICOS
2015-I
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H. LEZAMA
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PROTEINAS
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AMINOACIDOS: CARACTERÍSTICAS COMUNES
•Todos son α aminoácidos
•Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamaño,
carga, solubilidad )
•Otros menos comunes , son modificaciones posttraduccionales.Otros no forman parte de las
proteínas
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El carbono α es un centro quiral. Excepto G
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CLASIFICACIÓN NUTRICIONAL
Esenciales:
TRIPTÓFANO
TREONINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
VALINA
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• No esenciales:
– glicina
-alanina
– tirosina
- serina
– glutamina - prolina
– glutamato
– histidina
– cisteína
– arginina
– asparagina
– aspartato
taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc
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CLASIFICACIÓN
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Losaminoácidos son anfóteros
En solución existen como iones o como formas
zwiterion
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PUNTO ISOELECTRICO
• pH al que el aminoácido está como zwiterión.
• pH al que el aminoácido tiene carga neta 0.
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COMPUESTOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA DERIVADOS DE AA
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ENLACEPEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
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PROTEINAS
• “proteios” = lo primero, más
importante, de primera clase.
• Propuesto por Berzelius en
1838.
• 18% de la masa celular.
• G. MulderUSMP-FMH-QM-2015-I
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1839
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PROTEINAS: TAMAÑO
• Unidades:
..... 30
1000 .......
• Peso molecular:
..... 12000
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1000000 .......
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS
• GLOBULARES:
Solubles, frágiles, redondeadas
• FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales
alargadas
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Queratina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU CONSTITUCION
• SIMPLES:
Aminoácidos
• CONJUGADAS: Aminoácidos
Insulina
Hemoglobina
+
Grupo prostético
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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE
Glicoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Metaloproteínas
Cromoproteínas
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GRUPO
PROSTETICO
Carbohidratos
Lípidos
Acidos nucleicos
Ionesmetálicos
Grupos
cromógenos
EJEMPLO
Inmunoglobulinas
Lipoproteínas
sanguíneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU FUNCION
• Enzimáticas
• Estructurales
• Almacenamiento
Alcohol deshidrogenasa
Colágeno
Ferritina
• Transporte
• Hormonales
Hemoglobina
• Contráctiles
• Protectivas
Actina
Inmunoglobulinas
• Toxigénicas
Toxina botulínica
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Insulina
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PEPTIDOS A FORMARSE
a
b
a: Número de aminoácidos en solución
b: Número de residuos en el péptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS
• ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIASECUENCIA DE RESIDUOS.
Está dada por el enlace peptídico.
Su ruptura implica hidrólisis.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Está dada por los puentes de hidrógeno.
Su ruptura implica desnaturalización.
Puede ser:
Alfa hélice
Beta u hoja plegada
Triple hélice.
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