química analítica

Butanda Ochoa A, Guevara Flores A, Guevara
Fonseca J, Matuz Mares D, Lara Lemus R, Torres
Durán PV. Mensaje Bioquímico, Vol. XLI, 103126, Depto de Bioquímica, Facultad de Medicina,
Universidad Nacional Autónoma de México. Cd.
Universitaria, México, D.F, MÉXICO. (2014).
(http://bq.unam.mx/comitetab/TAB2014)
(ISSN-0188-137X)

INTERACCIONES ENTRE LIGANDOS Y LAS PROTEÍNAS:
FUNDAMENTOS,DETECCIÓN Y FUTURO DEL REDISEÑO DE
INTERACCIONES
ENGINEERING OF THE INTERACTIONS BETWEEN PROTEINS AND THEIR
LIGANDS.
Alejandro Sosa-Peinado.
Departamento de Bioquímica, Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de
Proteínas. Facultad de Medicina, UNAM, México, D.F. 04510, México.

Resumen
Las interacciones específicas entre las proteínas y sus ligandos determinan
las bases moleculares de suespecificidad. En este trabajo describiremos las
interacciones no covalentes de las proteínas, sus contribuciones entrópicas,
entálpicas, los modelos de interacción y algunas técnicas para determinar la
energética de sus interacciones. Este conocimiento, tiene profundas
consecuencias en los diseños de blancos farmacológicos, lo que implica entender
y modificar las interacciones moleculares.Sin embargo, a pesar de la gran
cantidad de información estructural de proteínas, aún es muy difícil generar
racionalmente inhibidores específicos o nuevas funciones en las proteínas. Uno de

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MENSAJE BIOQUÍMICO, VOL. XLI (2014)
los problemas inherentes al entendimiento de las interacciones moleculares es su
complejidad dinámica, para ello las técnicas de resonancia magnética nuclear yde
dinámica molecular apuntan a la importancia de los movimientos y de las
compensaciones entre la entropía y a entalpia, para explicar cómo se comunican
entre sí las regiones de una proteína y regulan la energética de unión de las
proteínas.
Palabras clave: Estructura de proteínas, dinámica conformacional, diseño de
proteínas, interacciones proteína ligando.

Abstract.
The specificinteractions between proteins with their ligands determine the
molecular basis of their specificity. In this work, will be described the non-covalent
interactions of proteins, their entropic and enthalpic contributions, the interaction
models and techniques to study the energetic of protein interactions. This
knowledge is crucial to design pharmacological targets and designs for molecularinteractions. However, in spite of the huge amount of structural information, is still
difficult to conceive a rational design for new specific drugs or new functions for
proteins. One of the most common problems is to understand the molecular
interactions due to dynamic nature of the problem. In this sense the techniques of
nuclear magnetic resonance and molecular dynamics point out the importance ofthe protein’s movements and the compensation between the enthalpy and the
entropy, which may explain the way how different regions of protein communicate
information and regulate the energetic of their interactions.
Keywords: protein structure, conformational dynamics, protein design, protein
ligand interactions.

Introducción
Entender los procesos celulares y su regulación es fundamentalen el
desarrollo de aplicaciones biotecnológicas, farmacológicas o del área de la salud.
Por ejemplo, algunos tipos de células cancerosas dependen del metabolismo
glucolítico. Por esta razón, las enzimas de esta vía, son blancos en diseños
farmacológicos contra estos padecimientos. Avanzar en estas aplicaciones,
depende de comprender las bases moleculares de las interacciones entre lasproteínas y su ligandos [1].

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Sosa-Peinado A
A pesar de la numerosa información estructural y funcional de las proteínas,
proveniente de estudios bioquímicos y biofísicos aún es muy difícil predecir la
especificidad o la afinidad de las proteínas a sus ligandos a partir de la información
estructural exclusivamente. Unos de los problemas es que tratamos de analizar a
las proteínas...