Química
Páginas: 13 (3200 palabras)
Publicado: 23 de octubre de 2012
Introducción
Casi todos los organismos vivos usan la glucosa como principal fuente de carbono, y se ha demostrado que la reducción de la ingesta calórica mediante la limitación de glucosa, alarga la vida en muchas especies.
Mantener los niveles de glucosa por debajo de entre 70/80 mg/dl causa el envejecimiento mínimo del cuerpo. Si una persona no es diabética, es posible mantenerla glucosa en sangre entre 70 y 85 mg/dl evitando comer muchos carbohidratos.
Por otra parte a medida que envejecemos, nuestras células y tejidos van experimentando cambios que llevan al deterioro y muerte del organismo. Las células pierden eficacia y capacidad para reparar el material dañado, y los tejidos van ganando rigidez.
La glucosa altera ciertas proteínas contribuyendo deesta manera al deterioro general que acompaña al envejecimiento.
La glicosilación o glucosilación proteica es el proceso de adición de carbohidratos a una proteína.
En el cuerpo, la unión enzimática de la glucosa con las proteínas se produce en un sitio específico, sobre una molécula determinada y para un fin concreto. Pero además se ha demostrado que existe un proceso no enzimáticoque añade glucosa al azar sobre cualquiera de los sitios que se ofrecen a lo largo de una cadena polipeptídica, esto desencadena una serie de reacciones químicas que culminan en la formación y acumulación final de enlaces cruzados irreversibles entre moléculas protéicas adyacentes, este proceso se conoce con el nombre glicosilación no enzimática de proteínas o reacción de Maillard y másrecientemente llamada glicación.
El entrecruzamiento contribuye al endurecimiento y la pérdida de elasticidad característica de los tejidos envejecidos.
La glucosa se combina con los residuos amino de las proteínas, formando inicialmente una base de Schiff, la cual posteriormente se reordena, formando el así llamado Producto Amadori. El producto Amadori demora horas o días en producirse, y lareacción inversa es muy lenta. En proteínas de larga vida, y en el curso de meses y años, el producto Amadori se reordena para formar compuestos de ketoaldehído que son mucho más estables (irreversibles). Se forman así los "AGE" (Productos de Glicosilación Avanzada), que son proteínas que sufren una serie de cambios a consecuencia de este proceso: (a) formación de puentes anormales entre péptidos,(b) alteración de la estructura secundaria y terciaria y (c) alteraciones funcionales. Investigadores ya han identificado 20 proteínas Amadori en el hombre, y su concentración en diabéticos duplicaba o triplicaba la presentada en no diabéticos.
Una proteína que puede sufrir glucosilación es el colágeno. Cuando esta proteína, localizada por ejemplo en las paredes arteriales y las membranasbasales de los capilares, se glucosila, llega a formar productos de entrecruzamiento no sólo con otras moléculas de colágeno sino también con varias proteínas plasmáticas, que en circunstancias normales son de vida media corta, como por ejemplo la albúmina, las inmunoglobulinas y las lipoproteínas de baja densidad. Estas estructuras producen el engrosamiento, disminuyen la flexibilidad y lapermeabilidad de dichos tejidos. La glicosilación del colágeno hace que ligamentos, cápsulas y aponeurosis pierdan elasticidad.
Ese deterioro de los tejidos causado por la unión no enzimática de la glucosa a las proteínas podría contribuir a que los niños no alcancen su potencial genético de crecimiento.
En condiciones de hiperglicemia, la glucosa puede también sufrir un proceso de"autooxidación" intracelular en presencia de un metal de transición, generando radicales libres y ketoaldehído. El mismo ketoaldehído actúa como propagador en la transformación de producto Amadori en AGE. De este modo, la autooxidación de la glucosa acelera aún más la glicosilación no enzimática de proteínas.
Esto demuestra que niveles altos de glucosa en sangre crean las condiciones para la...
Casi todos los organismos vivos usan la glucosa como principal fuente de carbono, y se ha demostrado que la reducción de la ingesta calórica mediante la limitación de glucosa, alarga la vida en muchas especies.
Mantener los niveles de glucosa por debajo de entre 70/80 mg/dl causa el envejecimiento mínimo del cuerpo. Si una persona no es diabética, es posible mantenerla glucosa en sangre entre 70 y 85 mg/dl evitando comer muchos carbohidratos.
Por otra parte a medida que envejecemos, nuestras células y tejidos van experimentando cambios que llevan al deterioro y muerte del organismo. Las células pierden eficacia y capacidad para reparar el material dañado, y los tejidos van ganando rigidez.
La glucosa altera ciertas proteínas contribuyendo deesta manera al deterioro general que acompaña al envejecimiento.
La glicosilación o glucosilación proteica es el proceso de adición de carbohidratos a una proteína.
En el cuerpo, la unión enzimática de la glucosa con las proteínas se produce en un sitio específico, sobre una molécula determinada y para un fin concreto. Pero además se ha demostrado que existe un proceso no enzimáticoque añade glucosa al azar sobre cualquiera de los sitios que se ofrecen a lo largo de una cadena polipeptídica, esto desencadena una serie de reacciones químicas que culminan en la formación y acumulación final de enlaces cruzados irreversibles entre moléculas protéicas adyacentes, este proceso se conoce con el nombre glicosilación no enzimática de proteínas o reacción de Maillard y másrecientemente llamada glicación.
El entrecruzamiento contribuye al endurecimiento y la pérdida de elasticidad característica de los tejidos envejecidos.
La glucosa se combina con los residuos amino de las proteínas, formando inicialmente una base de Schiff, la cual posteriormente se reordena, formando el así llamado Producto Amadori. El producto Amadori demora horas o días en producirse, y lareacción inversa es muy lenta. En proteínas de larga vida, y en el curso de meses y años, el producto Amadori se reordena para formar compuestos de ketoaldehído que son mucho más estables (irreversibles). Se forman así los "AGE" (Productos de Glicosilación Avanzada), que son proteínas que sufren una serie de cambios a consecuencia de este proceso: (a) formación de puentes anormales entre péptidos,(b) alteración de la estructura secundaria y terciaria y (c) alteraciones funcionales. Investigadores ya han identificado 20 proteínas Amadori en el hombre, y su concentración en diabéticos duplicaba o triplicaba la presentada en no diabéticos.
Una proteína que puede sufrir glucosilación es el colágeno. Cuando esta proteína, localizada por ejemplo en las paredes arteriales y las membranasbasales de los capilares, se glucosila, llega a formar productos de entrecruzamiento no sólo con otras moléculas de colágeno sino también con varias proteínas plasmáticas, que en circunstancias normales son de vida media corta, como por ejemplo la albúmina, las inmunoglobulinas y las lipoproteínas de baja densidad. Estas estructuras producen el engrosamiento, disminuyen la flexibilidad y lapermeabilidad de dichos tejidos. La glicosilación del colágeno hace que ligamentos, cápsulas y aponeurosis pierdan elasticidad.
Ese deterioro de los tejidos causado por la unión no enzimática de la glucosa a las proteínas podría contribuir a que los niños no alcancen su potencial genético de crecimiento.
En condiciones de hiperglicemia, la glucosa puede también sufrir un proceso de"autooxidación" intracelular en presencia de un metal de transición, generando radicales libres y ketoaldehído. El mismo ketoaldehído actúa como propagador en la transformación de producto Amadori en AGE. De este modo, la autooxidación de la glucosa acelera aún más la glicosilación no enzimática de proteínas.
Esto demuestra que niveles altos de glucosa en sangre crean las condiciones para la...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.