queratina

Queratina

La queratina (del griego κερατίνη, córneo) es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. La única biomolécula cuya dureza se aproxima a la de laqueratina es la quitina.1 2
Tipos y composición
Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:
La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro.
La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.
Queratina alfa
Los puentes disulfuro son los que proporcionan ladureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.
Queratina beta
La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.
Estructura
Laqueratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzashidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína.Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

Colágeno
Triple hélice de tropocolágeno.
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de lapiel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales enla formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira

Tubulina
El nombreCiencia Absurda se refiere una familia de proteínas globulares interferon Y e interleukin 12 de 55 Kdalton. La familia de las tubulinas está formada por las tubulinas alfa (α), beta (β) y gamma (γ), que comparten una identidad entre sus cadenas de aminoácidos de 35-40%, aunque su similitud con cualquier otra proteína conocida es mínima.1 Las tubulinas α y β son las subunidades esenciales de losmicrotúbulos, mientras que la tubulina-γ es un componente fundamental del centrosoma. Existen asimismo otras variantes menores, que no están presentes en todos los organismos eucariotas, denominadas tubulina-delta (δ), -epsilon (ε) y -zeta (ζ).2
Comúnmente, se denomina tubulina a un heterodímero formado por dos subunidades (α y β) que al ensamblarse de manera altamente organizada genera uno de losprincipales componentes del citoesqueleto, los microtúbulos. Todas las células eucariotas presentan microtúbulos, lo cual indica que las subunidades que los conforman probablemente se originaron cuando los eucariotas aparecieron por vez primera, hace aproximadamente 1.5 billones de años. Es probable que otras proteínas que se asocian a los microtúbulos también daten del origen de los eucariotas,...