Quimica

Páginas: 2 (303 palabras) Publicado: 12 de abril de 2012
Enzima
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzimainvolucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
Las enzimas[1] son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamenteposibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad quesin la presencia de la enzima.[2] [3] En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casitodos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimasson extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrácada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

INDUSTRIA DE DETERGENTES.

Las enzimas optimizan la eficiencia de los detergentes, a la vez que permiten eltrabajo de limpieza a bajas temperaturas y periodos más cortos de lavado, reduciendo el consumo de elegía y las emisiones de CO2. Otro beneficio ambiental asociado al uso de enzimas en los detergentesqes que estas son biodegradables y reemplazan a los quimicos de detegentes convencionales. Las enzimas asociadas a los detergentes usadas principalmente son las proteasas, anqune también existen lasamilasas, lipasas y celulas suadas en menor proporcion. Estas enzimas han sido mejoradas por técnicas de ingeniería de proteínas o provienen de microorganismos recombinantes para optimizar su proceso...
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