quimica


7.- Identifica las fuerzas no-covalentes que sostienen la estructura terciaria, y que también participan en la cuaternaria. Revisa que son los “dominios” en la estructura de una proteína globular.
b) Dado que el “hábitat” normal de las proteínas son las células (medio acuoso), cuando se pliega una proteína, que aminoácidos tienden a acomodarse en el interior de la molécula, y cuales quedaríanen la superficie para dar su conformación “nativa” o natural?. (Considera los aminoácidos que tienen grupo R polar, que son los que podrían interactuar con el medio acuoso celular).

los aminoácidos no polares se sitúan hacia el interior que son:  fenilalanina, triptófano, glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.
los polares hacia el exterior en medios acuosos:serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina



8.- Entre las proteínas globulares, ocupan un papel muy importante la mioglobina y la hemoglobina, proteinas relacionadas por su asociación al oxigeno. Compara la estructura de ambas proteinas (Ref. McKee, Cap.5, ) e
identifica sus semejanzas y diferencias:

Comparación de la estructura de la hemoglobina y mioglobina:
La estructura de lamioglobina tiene una cadena polipeptidica sencilla de 153 residuos aminooacidos
La estructura de la hemoglobina tes cuaternaria, tiene cuatro cadenas polipetidicas, alfa, beta, gamma y dellta. Tiene total de 4 moleculas de oxigeno que pueden transportar cada molécula de hemoglobina

La mioglobina aparece en tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre
La hemoglobina estransportar por la sangre el oxigeno capturado en los pulmones, mientras que la mioglobina tiene una afinidad por el oxigeno superior a la hemoglobina, ya que toma el oxigeno cuando la sangre llega al musculo
Las dos son proteínas globulares
Las dos tienen como misión transportar el oxigeno y tienen similitudes estructurales





CARACTERISTICA
HEMOGLOBINA A1 (normal)
MIOGLOBINA
Grupoprostético
Grupo hemo
Grupo hemo
No. de cadenas peptidicas y de grupos prostéticos
Tiene 4 cadenas peptídicas que no son iguales entre sí, hay dos cadenas de tipo alfa (α) y dos cadenas de tipo beta
El grupo prostético esta formado por cuatro grupos hemo, que son iguales al de la mioglobina, y que están situados y unidos a sus correspondientes cadenas peptídicas de igual forma que en lamioglobina.
Es una cadena polipeptidica unica que contiene ocho segmentos de hélice a.
El grupo prostético esta constituido por un grupo hemo, formado a su vez por una parte orgánica, la protoporfirina IX, y una inorgánica, un átomo de hierro (Fe)
Estructura: primaria, secundaria, terciaria
El gen “predice” la estructura primaria. La estructura secundaria y terciaria de estas cadenas es muy similarentre ellas y parecida a la de la mioglobina. 
La estructura secundaria en el hélice alfa se pliegan a su vez en el espacio, dando origen a la estructura terciaria de esta proteína, que es globular
Estructura: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria
El gen “predice” la estructura primaria. La estructura secundaria y terciaria de estas cadenas es muy similar entre ellas y parecida a la dela mioglobina.  La estructura cuaternaria es la ordenación espacial de las cuatro cadenas proteicas con sus correspondientes grupos hemo. Las 4 subunidades adquieren una disposición tetraédrica en el espacio, de manera que si unimos por líneas imaginarias los centros de las 4 subunidades, la figura resultante formará un tetraedro, en esta estructura En esta estructura cuaternaria los grupos hemoquedan dispuestos también de forma simétrica y con el mayor alejamiento posible entre ellos
La estructura secundaria en el hélice alfa se pliegan a su vez en el espacio, dando origen a la estructura terciaria de esta proteína, que es globular.
A diferencia de la homoglobina, la mioglobina no presenta estructura cuaternaria
Transporte de oxigeno en la sangre
Es la encargada del transporte de...