quimica

Propiedades de los aa (aminoácidos) y proteínas
Las propiedades de los aminoácidos
derivan de su estructura química.
Recordemos que son  moléculas que
cuentan con un grupo ácido (carboxilo) –
COOH y un grupo a
grupos están unidos a un carbono
denominado carbono a. Este carbono se
une también a un átomo de
hidrógeno (H) y a una cadena lateral
variable que identifica y da propiedadescaracterísticas a cada uno de los
aminoácidos.

Carácter anfótero. Una molécula se denomina anfótera
cuando puede comportarse
como un ácido o como una base dependiendo del pH del
medio donde se encuentre. Éste es el caso de los
aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden
desprender protones (H+) por lo que tienen carácter
ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son
capacesde aceptar protones (H+) y, por tanto, también
tienen carácter  básico
Al pH existente habitualmente en los medios biológicos,
cercano a la neutralidad (pH=7)  ambos grupos suelen
estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones
dobles (esto se suele llamar ion zwitterión, que procede
del griego “hermafrodita”).

A un pH más ácido, los aminoácidos
tendrán carga neta positiva, pueslos H+ del
medio son captados por el grupo carboxilo
ionizado, neutralizando éste y quedando
únicamente la carga del grupo amino.
Por el contrario, en un pH más básico, el grupo
amino cederá un H+ al medio y el aminoácido
quedará con carga negativa
La cadena lateral (R) puede tener grupos
ionizables que participan en la carga
eléctrica del aminoácido.
El valor de pH para el cual unaminoácido tiene
carga neta 0, es decir, posee tantas cargas
positivas como negativas, se denomina punto

Como cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, ya que posee cadenas
laterales distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos,
denominado electroforesis, que se basa en este concepto. Dicho método consiste en
situar una disolución de los aminoácidos que sequieren separar en un campo eléctrico.
Los aminoácidos con carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo, mientras que los
que tengan carga positiva lo harán hacia el cátodo y los que se encuentren en su punto
isoeléctrico no se moverán. Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los
aminoácidos irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico.
Estereoisomería. Como elcarbono a es asimétrico existen dos estéreo-isómeros con
distinta actividad óptica. Para diferenciar ambos isómeros en una fórmula plana, se
escribe la cadena lateral R hacia arriba y los grupos amino y carboxilo a ambos lados del
carbono a: el grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y a
la izquierda para representar el estereoisómero L.
Todos los aminoácidosproteinogénicos son isómeros L, aunque es posible encontrar Daminoácidos en determinados compuestos biológicos, en la pared bacteriana o en ciertos
antibióticos.

Existen ciertos procesos metabólicos que permiten sintetizar aminoácidos,
lo que quiere decir que se pueden obtener a partir de otras moléculas. Sin
embargo, esto no siempre es posible, ya que algunos aminoácidos  no
se puedensintetizar y es necesario obtenerlos a través de los alimentos.
Estos aminoácidos se denominan aminoácidos esenciales y son diferentes
para cada especie. En el ser humano se consideran esenciales ocho
aminoácidos,, aunque el número según algunos autores podría ascender
hasta 10.
La pérdida de la capacidad de síntesis podría ser una respuesta adaptativa
ante la fácil disponibilidad de un determinadoaminoácido en la dieta, por
lo que no sería necesaria su síntesis endógena

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad
Normalmente, las proteínas con estructura terciaria fibrilar (alargada) son insolublesen
agua, mientras que las que poseen estructura globular (redondeadas) son solubles. Debido
a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones
coloidales....