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RECEPTORES QUE SE ACOPLAN A PROTEÍNAS G

A estos receptores acoplados a proteínas G se los llama así por la forma en que funcionan: interactúan con componentes intermedios en elproceso, las proteínas G, de las que platicaremos más adelante. Por su estructura, también se los llama receptores de los siete dominios transmembranales. Empecemos por describir su estructurageneral antes de pasar a su funcionamiento.

Estos receptores (cuya estructura se ilustra en la figura 5), podemos imaginarlos como un hilo en el que hemos enhebrado muchas perlas. Cadaperla representa un aminoácido, los ladrillos con que se forman nuestras proteínas. Esta larga hebra atraviesa la membrana plasmática en siete ocasiones. Uno de los extremos, el extremoamino terminal de la proteína, queda ubicado en el exterior de la célula; si seguimos la hebra, penetra en la membrana por el primer segmento transmembranal, llega al interior celular yse dirige hacia fuera formándose un nuevo segmento transmembranal, vuelve a entrar, y así sucesivamente hasta formar los siete dominios transmembranales y quedando el extremo final, elcarboxilo terminal de la proteína, en el interior. De tal forma, que se tienen: los dos extremos, siete segmentos transmembranales y las asas que los unen tanto en su parte extracelular comoen la intracelular (tres en cada caso, véase la figura 5). Así observamos a estos receptores vistos lateralmente. Si ahora ponemos esos dominios transmembranales como columnas queatraviesan la membrana plasmática, podremos imaginar su aspecto mirando al receptor desde afuera de la célula (ver figura 5), como lo vería la hormona. Si miramos con cuidado, veremos que entrelas columnas se forma un espacio, una bolsita o nido, que es donde la hormona se une en muchos de los casos. Recordemos por un momento el ejemplo de la mano que recibe a la pelota.