Ramas de la Anatomia

Análisis de resultados.
Para la precipitación de la caseína contenida en una muestra de leche descremada, el procedimiento realizado fue un cambio de pH.
La caseína está formada por alfa (s1), alfa(s2)-caseína, ß-caseína, y kappa-caseína formando una micela o unidad soluble, pero, que es fácilmente tornar insoluble a un cambio de pH (característica de la caseína). El pH en el cual se alcanzael punto isoeléctrico de la caseína es de 4.6 – 4.8, y, por tanto, al alcanzar este punto, la caseína precipitará.
Ni la alfa ni la beta caseína son solubles en la leche, solas o combinadas. Si se añade la kappa caseína a las dos anteriores o a cada una de ellas por separado se forma un complejo de caseína que es solubilizado en forma de micela. Esta micela está estabilizada por la kappa caseínamientras que las alfa y beta son fosfoproteínas que precipitan en presencia de iones calcio.
La kappa caseína, sin embargo, tiene pocos grupos fosfato y un alto contenido de carbohidratos unidos a ella. También tiene todos sus residuos de serina y treonina con sus correspondientes grupos hidroxilo, así como los carbohidratos dispuestos en una sola cara de su superficie por lo que esta parteexterior es fácilmente soluble en agua gracias a los grupos polares que posee. La otra parte de su superficie se une fácilmente a las alfa y beta caseína insolubles, lo que da lugar a la formación de la micela.

La estructura de la caseína está cargada en general negativamente y solubilizada dentro de la leche como sal cálcica, al dejar caer las gotas de limón, la carga negativa de la micela antesmencionada se neutraliza (los grupos fosfato se protonan), y , a partir de esto, la caseína precipitará. La centrifugación se realizó para obtener toda la caseína posible del procedimiento anterior, quedando en el sobrenadante proteínas globulares, hidrofílicas y fácilmente solubles en agua, así como susceptibles a desnaturalización por calor. Las principales son; beta-lacto globulina,alfa-lactalbumina e inmunoglobulinas.
Para la obtención de albúmina, lo que se realizo fue la adición de una sal en concentraciones muy bajas, esto ocasionó que el coeficiente de actividad de la proteína disminuyera y, por tanto, la solubilidad de la misma aumentó, por ello no se observaron cambios significativos al momento de hacer esta parte de la experimentación. Este fenómeno se le conoce como “saltingin”, y se debe a la fuerzas de atracción entre los iones de la proteína y los iones de la sal agregados. Se explica porque al añadir una pequeña cantidad de iones extraños se aumenta el desorden molecular, con ello la entropía se hace mayor y no habiendo variación de entalpia, el cambio de energía libre es negativo y esto supone una tendencia espontánea al aumento de solubilidad. (Ruíz Amil).
Serealizaron pruebas para demostrar la solubilidad de la proteína en diferentes medios; la primera, fue un cambio de pH a partir de HCl, como ya se mencionó antes, la mayoría de las proteínas van a presentarse como precipitado al disminuir el pH de la solución en la que se encuentran; en el caso del tubo L1 no se notaron cambios inmediatos o significativos, puede ser por la ausencia de proteínas oporque las contenidas no se verán afectadas a cambios de pH, en cambio, el tubo H1, presentó una turbidez, indicándonos de esta manera que precipitará una sustancia (proteínas.)
En la siguiente prueba, se agregó un disolvente orgánico que fue acetona, esto ocasionó que la disminución de la constate dieléctrica del mismo disolvente, también desplaza algunas moléculas de agua asociadas con laproteína en cuestión y reduce notoriamente la concentración de agua presente en la solución. Estos efectos tenderán a disminuir la solubilidad de la proteína, por ello, en los tubos L2 y H2 se presentó una precipitación abundante.
En la siguiente prueba, se adicionó una solución de (NH4)2SO4 saturada, esta es una sal muy soluble y con concentración elevada, por lo que al agregarlo a los tubos se...