reacción de color para aminoacidos

Práctica No. 3
REACCIONES DE COLOR PARA DETECCIÓN DE AMINOÁCIDOS
INTRODUCCIÓN
La hidrólisis completa de las proteínas da como resultado una mezcla de los 20 aminoácidos componentes de las proteínas. Con excepción de la prolina, todos los aminoácidos, como su nombre lo indica, tienen un grupo funcional ácido y un grupo funcional amina, los dos grupos unidos al mismo carbono, llamado carbonoalfa. Por lo que se dice que los aminoácidos son compuestos Alfa-Amino-Alfa-Carboxílicos.
La clasificación más aceptada de los aminoácidos es la que tiene en cuenta los tipos de cadenas laterales, que los divide como sigue:
Cadena lateral alifática: Glicina, Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina.
Cadena lateral Hidroxílica: Serina y Treonina.
Cadena lateral Carboxílica y sus amidas: Aspártico-Asparagina,
Glutámico-Glutamina
Cadena lateral Básica: Lisina, Arginina e Histidina.
Cadena lateral con azufre: Cisteína y Metionina.
Cadena lateral Aromática: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano.
Iminoácido: Prolina.
Todos los aminoácidos tienen varias reacciones en común. Son aquellas que se llevan al cabo en el grupo aminoo en el grupo carboxilo o en ambos. Además aquellos aminoácidos que contienen cadena lateral con un grupo reactivo, podrán sobrellevar reacciones específicas para ese grupo particular. Tales reacciones son de interés, primero porque permiten la detección y estimación de algunos aminoácidos en particular, y segundo porque esas reacciones permiten modificar a las proteínas químicamente.
En general,los aminoácidos son fácilmente solubles en agua, algo solubles o insolubles en alcohol y totalmente insolubles en éter. La tirosina, en particular, es muy poco soluble en agua fría, aunque aumenta su solubilidad en caliente. La Cisteína es difícilmente soluble tanto en agua fría como en caliente. La prolina es soluble en alcohol y en éter. Los aminoácidos son solubles en ácidos y bases diluidas,en las que forman sales de aminoácidos. Pero, como siempre, la Tirosina y Cisteína tienen características contrarias, o sea en este caso de solubilidad en ácidos o bases diluidas, la Tirosina es poco soluble y la cisteína insoluble.

FUNDAMENTO DE LA PRÁCTICA
REACCIÓN DE LA NINHIDRINA
Esta reacción es de suma importancia, pues es universalmente empleada para detectar y estimar no solocualitativamente sino cuantitativamente a los aminoácidos.
La ninhidrina es un agente oxidante poderoso y lleva a cabo la desaminación oxidativa de los grupos alfa-amino, liberando amoníaco, dióxido de carbono y el correspondiente aldehído, así como la forma reducida de la ninhidrina. El amoníaco, entonces reacciona con un mol adicional de ninhidrina oxidada y un mol de ninhidrina reducida para dar unasustancia de color azul violeta, que presenta un máximo de absorción a 570 nanómetros. Como esta absorción es casi una función lineal de la cantidad original de grupos amino, esta función sirve para estimar cuantitativamente las aminas primarias y si no hay compuestos que interfieran, también sirve para determinar cuantitativamente a los aminoácidos.
En el caso de los Iminoácido, como laprolina, el producto que se forma tiene un color amarillo, con un máximo de absorción de 440 nanómetros.
REACCIÓN DE MILLON
Esta reacción, llamada también de Hoffman, es específica para tirosina. Lo que se determina son los grupos hidroxi-fenilos que pueden nitrarse fácilmente. El reactivo es una solución de Nitrato de Mercurio con Ácido Nítrico. El color rosa rojo que se forma al reaccionar laTirosina con el reactivo se cree que se debe a un complejo de Mercurio con los derivados del Nitro-fenol.
Cuando se añade el reactivo a una solución proteica se forma primero un precipitado blanco, que corresponde a la proteína coagulada por calor, pero si la proteína tenia Tirosina, ese coágulo se pondrá de color rosa rojo al prolongar un poco el calentamiento. Si la solución que se prueba es...