Receptores colinergicos
Páginas: 3 (558 palabras)
Publicado: 28 de octubre de 2010
El receptor de acetilcolina de tipo nicotínico posee una arquitectura básica de pentámero, compuesto por cuatro diferentes cadenas polipeptídicas: a2b(e/g)d. Las subunidades fueron nombradas deacuerdo a su orden de migración en geles de poliacrilamida, presentando la más alta movilidad la subunidad a hasta la más baja que resultó la subunidad d. Las subunidades e y g son intercambiables. Elsitio de unión de la acetilcolina se encuentra ubicado en la subunidad a (Steinbach, 1989).
Receptor de ACh (nicotínico) del pez torpedo (similar al humano), con 5 subunidades, dos de ellas(naranja) unidas a ACh (rojo).El dominio de unión al ligando posee dos sitios para la acetilcolina, los cuales se ubican en regiones opuestas del receptor, en las interfaces a-g y a-d. Las subunidadesubicadas en el dominio de unión al ligando están organizadas en dos grupos de láminas β, éstas a su vez empacadas en un sándwich b, su unión es sustentada vía puentes disulfuros (Unwin, 2003), el dominio deunión al ligando está expuesto en la superficie extracelular y está principalmente formado por la región N-terminal de la subunidad a (Montal, 2002).
Las subunidades que conforman el nAChR están asu vez compuestas por cuatro subunidades transmembrana M1-M4; los dominios transmembrana presentan una alta similitud de secuencia con otros miembros de esta superfamilia, que incluye receptores deglicina y ácido g-amino butírico (GABA), particularmente, la alta conservación de secuencia de la sub-nidad M2 y su carácter anfipático sugiere una contribución dominante a la estructura del canal(Montal, 2002).
Esta función preponderante ha sido confirmada mediante la elaboración de mapas de difracción electrónica a 9 como a 4.6 Å, mediante los cuales se sugiere que el poro del canal estáformado por 5 segmentos M2 en α-hélice, aportando cada una de las subunidades [a2b(e/g)d] un segmento transmembrana M2 (Unwin, 1993, 2003).
La parte media del receptor está compuesta por dos grupos de...
Receptor de ACh (nicotínico) del pez torpedo (similar al humano), con 5 subunidades, dos de ellas(naranja) unidas a ACh (rojo).El dominio de unión al ligando posee dos sitios para la acetilcolina, los cuales se ubican en regiones opuestas del receptor, en las interfaces a-g y a-d. Las subunidadesubicadas en el dominio de unión al ligando están organizadas en dos grupos de láminas β, éstas a su vez empacadas en un sándwich b, su unión es sustentada vía puentes disulfuros (Unwin, 2003), el dominio deunión al ligando está expuesto en la superficie extracelular y está principalmente formado por la región N-terminal de la subunidad a (Montal, 2002).
Las subunidades que conforman el nAChR están asu vez compuestas por cuatro subunidades transmembrana M1-M4; los dominios transmembrana presentan una alta similitud de secuencia con otros miembros de esta superfamilia, que incluye receptores deglicina y ácido g-amino butírico (GABA), particularmente, la alta conservación de secuencia de la sub-nidad M2 y su carácter anfipático sugiere una contribución dominante a la estructura del canal(Montal, 2002).
Esta función preponderante ha sido confirmada mediante la elaboración de mapas de difracción electrónica a 9 como a 4.6 Å, mediante los cuales se sugiere que el poro del canal estáformado por 5 segmentos M2 en α-hélice, aportando cada una de las subunidades [a2b(e/g)d] un segmento transmembrana M2 (Unwin, 1993, 2003).
La parte media del receptor está compuesta por dos grupos de...
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