Receptores de Neurotransmisores
Páginas: 8 (1986 palabras)
Publicado: 1 de septiembre de 2013
Temas:
1.- Receptor acoplado a proteína G
2.- Receptor de tirocina - Cinasa
3.- Receptor de citosinas
4.- Vía MAP - Cinasa
5.- Vía JAK - STAT
Introducción
Los receptores de neurotransmisores se pueden agrupar en dos clases generales, los iónicos regulados por ligando, que se abren inmediatamente al unirse el neurotransmisor, y los receptores acoplados a proteína G. Los neurotransmisoresse unen a esta última clase de receptores, inducen la apertura o el cierre de una proteína canal iónico diferente durante un periodo de segundos o minutos, unen diferentes tipos de ligando y modulan la actividad de proteínas citosólicas además de canales iónicos, de los cuáles hablaremos enseguida.
RECEPTOR ACOPLADO A PROTEÍNA G
Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR), se encuentranen todas las células eucariontes desde las levaduras hasta los seres humanos. El genoma humano codifica miles de receptores acoplados a las proteínas G.Estas proteínas G de fijación del nucleótido guanina se activan cuando están unidas a GTP y se inactivan cuando están unidas a GTP. La conversión inducida por la señal del estado inactivo al activo está mediada por un factor de intercambio denucleótido de guanina que produce la liberación de GDP desde la proteína interruptora. La fijación ulterior de GTP, favorecida por su concentración intracelular elevada, cambia la conformación del interruptor I y II que induce un cambio conformacional en la proteína que permite unirla y activar otras proteínas de señalización corriente abajo.
Hay dos clases de proteínas GTPasa interruptoras, lasproteínas G triméricas que se fijan en forma directa y son activadas por ciertos receptores y las monoméricas como las proteínas Ras y diversas proteínas similares. Todas las proteínas G contienen regiones similares al interruptor I y II que modulan la actividad de proteínas efectoras específicas mediante interacciones directas proteína - proteína cuando la proteína G está unida a GTP.Mecanismo interruptor de proteínas G
monoméricas y trimétricas
La capacidad de una proteína G para interactuar con otras proteínas y así transducir una señal difiere en el estado activo unido a GTP y en el estado inactivo unido a GDP. En el estado activo dos dominios, denominados interruptor I e interruptor II están unidos al fosfato Y terminal del GTP mediante interacciones con los grupos amida delesqueleto de residuos de treonina y glicina conservados.La liberación de fosfato Y por la hidrólisis catalizada por la GTPasa hace que el interruptor I y II adquieran una conformación diferente, el estado inactivo.
La activación de todos los receptores de la superficie celular conduce en forma directa o indirecta a cambios de fosforilación del a proteína mediante la activación de proteincinasas oproteinfosfatasas. En consecuencia la actividad de una proteína en una célula puede ser uan función compleja de las actividades de las múltiples cinasas y fosfatasas que actúan sobre ella.
Receptores acoplados a proteína G que activan
o inhiben a la adenilciclasa
La totalidad de los receptores acoplados a proteína G contiene siete regiones que atraviesan la membrana con un segmento N -terminal sobre la cara citosólica de la membrana. La familia GPCR incluye receptores para numerosas hormonas y neurotransmisores. Las proteínas G de transducción de señales contienen tres subunidades denominadas A, B y Y. Durante la señalización interacción intracelular las subunidades B y Y permanecen juntas.
La subunidad A es una proteína GTPasa interruptora que alterna entre un estado activounida a GTP y un estado inactivo unida a GDP. La estimulación de un receptor acoplado causa la activación de la proteína G, la cual a su vez modula la actividad de una proteína efectora asociada.
Adrenalina y receptores acoplados a proteínas G
La adrenalina unida a los receptores B-andrenérgicos en la superficie de los hepatocitos y los adipocitos. La adrenalina unida a los B-andrenérgicos...
1.- Receptor acoplado a proteína G
2.- Receptor de tirocina - Cinasa
3.- Receptor de citosinas
4.- Vía MAP - Cinasa
5.- Vía JAK - STAT
Introducción
Los receptores de neurotransmisores se pueden agrupar en dos clases generales, los iónicos regulados por ligando, que se abren inmediatamente al unirse el neurotransmisor, y los receptores acoplados a proteína G. Los neurotransmisoresse unen a esta última clase de receptores, inducen la apertura o el cierre de una proteína canal iónico diferente durante un periodo de segundos o minutos, unen diferentes tipos de ligando y modulan la actividad de proteínas citosólicas además de canales iónicos, de los cuáles hablaremos enseguida.
RECEPTOR ACOPLADO A PROTEÍNA G
Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR), se encuentranen todas las células eucariontes desde las levaduras hasta los seres humanos. El genoma humano codifica miles de receptores acoplados a las proteínas G.Estas proteínas G de fijación del nucleótido guanina se activan cuando están unidas a GTP y se inactivan cuando están unidas a GTP. La conversión inducida por la señal del estado inactivo al activo está mediada por un factor de intercambio denucleótido de guanina que produce la liberación de GDP desde la proteína interruptora. La fijación ulterior de GTP, favorecida por su concentración intracelular elevada, cambia la conformación del interruptor I y II que induce un cambio conformacional en la proteína que permite unirla y activar otras proteínas de señalización corriente abajo.
Hay dos clases de proteínas GTPasa interruptoras, lasproteínas G triméricas que se fijan en forma directa y son activadas por ciertos receptores y las monoméricas como las proteínas Ras y diversas proteínas similares. Todas las proteínas G contienen regiones similares al interruptor I y II que modulan la actividad de proteínas efectoras específicas mediante interacciones directas proteína - proteína cuando la proteína G está unida a GTP.Mecanismo interruptor de proteínas G
monoméricas y trimétricas
La capacidad de una proteína G para interactuar con otras proteínas y así transducir una señal difiere en el estado activo unido a GTP y en el estado inactivo unido a GDP. En el estado activo dos dominios, denominados interruptor I e interruptor II están unidos al fosfato Y terminal del GTP mediante interacciones con los grupos amida delesqueleto de residuos de treonina y glicina conservados.La liberación de fosfato Y por la hidrólisis catalizada por la GTPasa hace que el interruptor I y II adquieran una conformación diferente, el estado inactivo.
La activación de todos los receptores de la superficie celular conduce en forma directa o indirecta a cambios de fosforilación del a proteína mediante la activación de proteincinasas oproteinfosfatasas. En consecuencia la actividad de una proteína en una célula puede ser uan función compleja de las actividades de las múltiples cinasas y fosfatasas que actúan sobre ella.
Receptores acoplados a proteína G que activan
o inhiben a la adenilciclasa
La totalidad de los receptores acoplados a proteína G contiene siete regiones que atraviesan la membrana con un segmento N -terminal sobre la cara citosólica de la membrana. La familia GPCR incluye receptores para numerosas hormonas y neurotransmisores. Las proteínas G de transducción de señales contienen tres subunidades denominadas A, B y Y. Durante la señalización interacción intracelular las subunidades B y Y permanecen juntas.
La subunidad A es una proteína GTPasa interruptora que alterna entre un estado activounida a GTP y un estado inactivo unida a GDP. La estimulación de un receptor acoplado causa la activación de la proteína G, la cual a su vez modula la actividad de una proteína efectora asociada.
Adrenalina y receptores acoplados a proteínas G
La adrenalina unida a los receptores B-andrenérgicos en la superficie de los hepatocitos y los adipocitos. La adrenalina unida a los B-andrenérgicos...
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