repaso

Cap 4 Estructura tridimensional de las proteínas
I. Estructuras de las proteínas







II. Estructuras secundarias
A. Hélice alfa
1. Predomina con sentido derecho (favor manecillas del reloj).
2. Esta estabilizada por puentes de hidrogeno entre enlaces péptidos.
3. La vuelta es cada 3.6 residuos (5.4 Å), hay de 3 a 5 amino ácidos.
4. Las cadenas laterales están hacia fuera
5.La formación depende de secuencia de aminoácidos
6. Es estabilizada por:
a) Residuos con carga opuesta cercanos
b) Residuos hidrofobicos que puedan interaccionar
c) Residuos con carga negativa cerca de terminal amino y positivos cerca del carboxilo.
7. Es desestabilizado por:
a) Residuos con carga similar cercanos
b) Prolina- distorsiona la vuelta de la hélice
c) Glicina- no ocurre tienemucha flexibilidad.
B. Hoja Plegada Beta
1. Polipéptidos extendidos uno al lado de otro, ángulos de enlace causan aspecto de hoja plegada.
2. Estabilizada por puentes de hidrogeno, perpendiculares a las cadenas
3. Cadenas laterales hacia arriba o hacia abajo
4. Pueden ser paralelas o anti-paralelas
5. Si hay muchas hojas empacadas se favorecen residuos pequeños (Gly, Ala).
6. Ej. Fibroina enseda.
C. Vuelta beta
1. Cambio en dirección de péptido
2. Estabilizada por puentes de hidrogeno entre aminoácidos 1 y 4 en la vuelta
3. Permite hoja plegada anti-paralela en un mismo polipéptido
4. Estabilizada por residuos de prolina.
III. Diagrama de Ramachandran
A. Solamente ciertos ángulos de enlace y conformaciones son permitidos.
IV. Cristalografía de Rayos X y RMN
A.Cristalografía de Rayos X
1. Se obtiene cristal de proteína
2. Se aplica rayos x
3. Se obtiene patrón de difracción (patrón de manchas y luces)
4. Se transforma a mapa de densidad electrónica
5. Se aparea formas de densidad con aminoácidos
B. RMN
1. Regular
a) Se aplica campo magnético, se crea un estado magnético
b) Se aplica radiofrecuencia, ocurre absorción de radiofrecuencia.
c) Intensidad yenergía de radiofrecuencia dan información sobre ambiente de núcleo.
2. Dos dimensiones
a) Experimentos especiales manipulan magnetización de muestras, se obtiene señales relacionadas simultáneamente a dos espectros (relación demuestra cercanía en espacio o de enlace).
b) Dependiendo del experimento, se obtiene relaciones de enlace cercano o relaciones en el espacio.
C. Cristalografía y RMN danestructura 3D, pero la RMN es más real por que se tiene la célula es solución, es como si se tuviera la molécula “in-vitro”. De RMN no se conoce mucho.
V. Estructura terciara de las proteínas
A. Queratina
1. Presente en pelo, unas, garras, cuernos, parte externa de la piel.
2. Alta dureza (característica)
3. Compuesta de hélice altamente entrelazada
a) Dos hélices enrolladas
b) Filamentosentrelazados en protofilamentos y protofibrillas (estos arreglos escalonados ayudan a que no se rompan tan fácilmente).
B. Colágeno
1. Presente en tejido conectivo
2. Diseñado para proveer firmeza, se caracteriza por tener firmeza y flexibilidad
3. Estructura de hélice distinta de la hélice alfa.
a) Triple hélice- tres hélices entrelazadas
b) Cada hélice es izquierda, mas estrecha y larga, quela hélice alfa.
c) Se entrelaza en sentido derecho
4. Composición definida
a) 33% Gly (1/3), 33% Pro o HyPro (1/3), 11% Ala, y otros.
5. Secuencia definida
a) Gly-X-Pro o Gly-X-HyPro; repetido indefinidamente
b) Gly hacia el interior de triple hélice (no cabe otro)
c) Pro o HyPro hacia exterior (ayuda a estabilizar la hebra por que sino los anillos empiezan a chocar)
d) HyPro- formapuentes de H que fortalecen triple hélice.
6. Escorbuto (cofactor de una enzima que transforma Pro en HyPro)
a) Causado por deficiencia de vit. C
b) Vit. C necesaria para enzima que transforma Pro en HyPro
c) Disminución en HyPro causa fibras más débiles.
7. Osteogénesis imperfecta (Gly por Cys) y síndrome Ehlers-Danlos (Gly por Ser)
a) Enfermedades moleculares, ambas causadas por la...