reporte desarrollo enzimatico de sustratos

Nombre de la práctica: “desarrollo enzimático para su cuantificación en diferentes sustratos”
Planteamiento del problema: conocemos las características y funciones de diferentes enzimas ¿podremos determinar su existencias en diferentes sustratos?
Marco Teórico:
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas, estas en sumayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN).
Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato sobre el cual actúan.
Ciertas enzimas requieren de ciertos compuestos orgánicos,termoestables para poder cumplir con su función catalítica, estas moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. La apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas moléculas termoestables generalmente son vitaminas o metales.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos:1) Oxidorreductasas.
2) Transferasas.
3) Hidrolasas.
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
Medicamentos con enzimas digestivas.
Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especialen su superficie.
Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor.Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.
La catalasa es una enzima común encontrada en los organismos vivos, donde funcionan como catalizadores en las reacciones de descomposición del peroxido de hidrógeno(H2O2) en agua y oxigeno. La catalasa tiene uno de los recambios mas altos de todas las enzimas. Una molécula decatalasa podría convertir millones de moléculas de peroxido de hidrógeno a agua y oxigeno por segundos. La catalasa es un tetramero de cuatro cadenas polipeptidicas, cada una larga cadena con 500 aminoácidos. contiene cuatro grupos hemo porfirinicos (hierro) que llevan a la enzima a reaccionar con el peroxido de hidrógeno. El pH optimo para la catalasa es aproximadamente de 7, la temperaturavaria por especie.
Amilasa
La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando uno de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa yaparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.
Objetivo: determinar la existencia de enzimas
Hipótesis:
1) La catalasa es una enzima común encontrada en los organismos vivos, donde funcionan como catalizadores en las reacciones de descomposición del peroxido dehidrógeno(H2O2) en agua y oxigeno por lo tanto cuando comience el burbujeo será el oxigeno liberado en la reacción de esta enzima
2) Una de las características de las enzimas es la desnaturalización; al desnaturalizar la encima cambiaremos su estructura terciaria por lo tanto su función se perderá también y la enzima no podra descomponer el peróxido de higrogeno por lo tanto no se observara ningún...