Reporte practica 2 Bioquimica


Introducción
En el presente tema abordaremos aspectos generales sobre estructura y función de los aminoácidos y las proteínas, así como de los medios de laboratorio para identificar a ellos mismos. Es importante el papel que desempeña las proteínas, es necesario conocer la función de un grupo de ellas, como las proteínas plasmáticas. También es importante saber que los aminoácidos songrupos ácidos y básicos por lo cual son anfóteros y debemos tener en cuenta que los aminoácidos poseen grupos NH2 y –COOH en la misma molécula.

Las proteínas son biopolímeros de alto peso molecular, conformadas por unidades monoméricas básicas, denominadas α aminoácidos, de los que 20 son biológicamente importantes 8 resultan indispensables. La unión entre aminoácidos se forma mediante lainteracción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro para formar un enlace peptídico. Siendo así que la adición secuencial de aminoácidos origina un péptido y finalmente una proteína. Las proteínas contienen C, H, O, N, casi siempre S, a menudo P y a pequeñas cantidades de metales como MN, Fe, Mg, etc.

Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias detamaño y diferentes propiedades, y esto se logra por medio de ácidos, bases, enzimas: los productos de la degradación proteica, en orden decreciente de tamaño y complejidad son: Proteínas – proteasas – peptonas – polipéticos - pépticos – aminoácidos – amoniaco – nitrógeno elemental. Las desnaturalización de proteínas está relacionada con cualquier modificación de su estructura, sin rompimiento delenlace peptídico. Esta se puede lograr con el calor, sustancias químicas, alcoholes, bases, etc. A continuación veremos la parte experimental.


Observaciones
Clasificación de aminoácidos
PH
Ácido Glutámico
4 Acido
Arginina
7 Neutro
Glicina
10 Básico

Acidez de los aminoácidos
Primero pesamos el crisol y luego 0.1g de carbonato cúprico y lo agregamos al tubo que ya conteníaglicina, al momento de agregarle carbonato cúprico paso de un color transparente a un color azul, luego lo pusimos en baño maría y tomo un color azul más fuerte, luego lo pusimos en hielo durante 3min después de esto lo decantamos la solución azul para separarlo del carbonato cúprico en exceso en un vidrio reloj y lo pusimos en baño maría por 5min y fue ahí que observamos la formación de cristalesazules de la sal de cobre del aminoácido.

Reacción con Ninhidrina Observaciones
Al agregarle Ninhidrina
Al calentarlo
Glicina (1ml)
Al agregarle 1ml de ninhidrina paso de un color transparente a un color morado.
Al calentarlo en baño maría se volvió un morado más fuerte.
Tirosina (1ml)
Al agregarle 1ml de ninhidrina paso de un color transparente a un amarillo suave.
Al calentarlo en bañomaría de amarillo suave paso a morado.
Ácido Glutámico (1ml)
Al agregarle 1ml de ninhidrina paso de un color transparente a un amarillo suave.
Al calentarlo en baño maría de amarillo suave paso morado
Arginina (1ml)
Al agregarle 1ml de ninhidrina no observamos ningún cambio.
Al calentarlo en baño maría si hubo cambio y se hiso anaranjado amarillento.
Leche (1ml)
Al agregarle 1ml deninhidrina paso de un color blanco a tener 2 capa, la capa de arriba transparente y la de abajo amarilla pastel.
Al calentarlo en baño maría paso de tener 2 capas a un color celeste claro.
Albumina de Huevo (1ml)
Al agregarle 1ml de ninhidrina paso de un color amarillo a un amarillo más fuerte.
Al calentarlo en baño maría pasó de tener un amarillo fuerte a un morado oscuro.

Reacción Xantoproteica.Glicina (1ml)
Le añadimos 1ml de acido nítrico concentrado y luego 1ml de NaOH al 10% y observamos que no cambio y su color transparente.
Tirosina (1ml)
Le añadimos 1ml de acido nítrico concentrado y luego 1ml de NaOH al 10% observamos que se puso de un color amarillo claro.
Albumina de Huevo (1ml)
Le añadimos 1ml de acido nítrico concentrado y luego 1ml de NaOH al 25% observamos 2...