Resultados de AST

RESULTADOS

ΔA/min x 1750 = U/L de AST
*FAVOR DE PONER EL RESULTADO*
CUESTIONARIO
1. FUNDAMENTO DE LA PRÁCTICA
La aspartato aminotransferasa (AST) inicialmente llamada Transaminasa glutamatooxaloacética (GOT) cataliza la transferencia reversible de un grupo amino del aspartato al ɑ-cetoglutarato con formación del grutamato y oxalacetato. El oxalacetato producido es reducido a malato enpresencia de malato deshidrogenasa (MHD) y NADH.
L-Asparato + ɑ-Cetaglutarato AST Glutamato + Oxalacetato
Oxalacetato + NADH + H MDH Matato + NADH
La velocidad de disminución de la concentraciónde NADH en el medio, determinada fotométricamente, es proporcional a la concentración catalítica de AST en la muestra ensayada.
2. ¿EN QUE CASOS CLÍNICOS SE ENCUENTRA ELEVADA LA ASPARTATOAMINOTRANSFERASA?
Un aumento en los niveles de AST puede deberse a:
Cirrosis (cicatrización del hígado)
Muerte del tejido hepático
Ataque cardíaco
Hemocromatosis
Hepatitis
Falta de flujo sanguíneo al hígado(isquemia hepática)
Cáncer o tumor del hígado
Medicamentos hepatotóxicos
Mononucleosis
Trauma o enfermedad muscular
Pancreatitis (inflamación e hinchazón del páncreas)

3. METABOLISMO DE ASPARTATOAMINOTRANSFERASA
Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta, proteínas y amoníaco fijado por las nitrogenasas de las bacterias del intestino, el glutamatodeshidrogenasa. La glutamina sintasa convierten el amoníaco a glutamato y glutamina respectivamente, de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino yamido a otros esqueletos de carbono por reacciones detransaminación y transamidación.
La reacción de transaminación tienen lugar en el citosol y en las mitocondrias. Al ser reversibles, se pueden utilizar los α-cetoácidos para la síntesis de aminoácidos; porejemplo, si los alimentos contienen los α-cetoácidos que corresponden a los esqueletos de carbono de los aminoácidos esenciales podrán sintetizarse estos aminoácidos con una simple transaminación,...