Resumen Bioquimica

Cap. 2 Aminoácidos y proteínas
Prolina = inminoacido contiene carbono y grupo amino α= no es un aminoácido
Glicina= no tiene c asimétrico se une a un H
Cisteina: forma puente disulfuro.Nota: tabla 2.1 aa
Serina y treonina: parte central de las enzimas
Serina, treonina, asparagina: sitios de unión de prot con azucares = gluco proteinas
Carga global de una proteína se da x:contribución de aminoácidos ácidos (aspartato y glutamato posit) y básicos (Lisina, arginina e histidina neg-). Estos tb dan la capacidad tamponadora.
Los aminoácidos de las proteínas tienenconfiguración levo = levo rotatorias ahí realizan biosíntesis.
Switerión: molécula neutra (sin carga neta), a un ph de 7, punto isoeléctrico donde los aa no migran hacia el ánodo ni al cátodo. Es un iondipolar.
Tampón o buffer: minimiza la variación del ph (H) añadiendo un ácido o bases. Contiene un ácido o una base y un contra ion.
Pka= (cte de disociación) capacidad taponadora máxima cuando acido ouna base tiene = concentración.
Pi= capacidad taponadora mínima. (pto isoeléctrico = carga neta)
Estructura primaria proteína (lineal): enlace entre grupo amino y grupo carboxilo - enlace amidacon pérdida de agua.
Glutatión: principal tripeptido de las células. Mantiene prot en forma reducida, antioxidante.
Estructura secundaria: puente de h entre interacción carbonilo (O2) y amida (H).Hélice α: enrollada a la derecha, estructura cilíndrica, cadenas laterales hacia el exterior, grupo carbonilo tiene puente de H con (H) grupo amida cada 4 residuos (unen).
Hélice plegada β: enlacespeptídicps x puentes h, sentido paralelo o anti paralelo =hoja plegad ya que tiene enlaces c-c. son tetrahédricos = config plana
Estruct terciaria: plegamiento de la cadena peptídica. Biológicamenteactiva. Conf trifimencional. Estabiliza x interacción de grupos funcionales d cadena lat: Enlaces disulfuro, puentes de h, puentes salinos, interacciones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria:...