Resumen Cadena Transportadora De Electrones Final

Páginas: 6 (1389 palabras) Publicado: 27 de septiembre de 2015
DSEF I
Capítulo 13 (Harper)

Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa

IMPORTANCIA BIOMÉDICA
La respiración está acoplada a la generación del intermediario de alta energía, ATP, por medio de la fosforilación oxidativa.


ENZIMAS ESPECÍFICAS ACTUAN COMO MARCADORES DE COMPARTIMIENTOS SEPARADOS POR LAS MEMBRANAS MITOCONDRIALES
Membrana externa: permeable a casi todos los metabolitos. Presenciade acil-coA sintetasa y glicerolfosfato aciltransferasa.
Espacio intermembrana: adenilil cinasa y creatina cinasa
Membrana interna: selectivamente permeable, encierra una matriz. Alta concentración de cardiolipina, junto con enzimas de la cadena respiratoria, ATP sintasa y diversos transportadores de membrana.

LA CADENA RESPIRATORIA OXIDA EQUIVALENTES REDUCTORES Y ACTÚA COMO UNA BOMBA DEPROTONES
Casi toda la energía que se libera durante la oxidación de carbohidratos, ácidos grasos y aminoácidos queda disponible dentro de las mitocondrias como equivalentes reductores.

Los componentes de la cadena respiratoria están contenidos en cuatro complejos proteínicos grandes insertos en la membrana mitocondrial interna
Los electrones fluyen por la cadena respiratoria a través de intervalo redox1.1V desde NAD+/NADH hacia O2/2H2O y pasan por tres complejos proteínicos grandes:
Complejo I (NADH-Q oxidorreductasa): se transfieren electrones desde NADH hacia la coenzima Q.
Complejo III (Q-citocromo c oxidorreductasa): pasa los electrones hacia el citocromo c.
Complejo IV (citocromo c oxidasa): completa la cadena, pasa los electrones hacia O2 y hace que se reduce el H2O.
Algunas sustanciascon potenciales redox más positivos que NAD+/NADH pasan electrones hacia Q por medio del complejo II (succinato Q reductasa).
Los cuatro complejos están dentro de la membrana mitocondrial interna, pero Q y el citocromo c son móviles, el citocromo c es una proteína soluble. El flujo de electrones a través de los complejos I, III y IV da como resultado el bombeo de protones desde la matriz a través dela membrana mitocondrial interna hacia el espacio intermembrana.


Las flavoproteínas y las proteínas hierro-azufre son componentes de la cadena respiratorias
Flavoproteínas (FMN o FAD): puede reducirse en reacciones que involucran la transferencia de dos electrones, pueden aceptar un electrón ara transforma la semiquinona.
Proteínas Fe-S: se encuentran en los complejos I, II y III, participa enreacciones de transferencia de un solo electrón en las cuales un átomo de Fe pasa por oxidorreducción entre Fe2+ y Fe3+.

Q acepta electrones mediante el complejo I y el complejo II
El complejo I cataliza la transferencia de electrones desde NADH hacia Q, junto con la transferencia de cuatro H+ a través de la membrana:

NADH + Q + 5H+matrizNAD + QH2 + 4H+espacio intermembrana

En el complejo IIse forma FADH2 durante la conversión de succinato en fumarato en el ciclo del ácido cítrico y los electrones se pasan por medio de varios centros de Fe-S hacia Q. el glicerol 3 fosfato y la acil-coA también pasan electrones hacia Q median vías diferentes en que participan flavoproteínas.

El ciclo Q acopla la transferencia de electrones al transporte de protones en el complejo III
Los electrones sepasan desde QH2 hacia el citocromo c por medio del complejo III:

QH2 + 2 Cit coxidado + 2H+matriz  Q + 2 Cit creducido + 4H+espacio intermembrana

Cuando Q acarrea dos electrones los citocromos acarrean solo uno, la oxidación de QH2 está acoplada a la reducción de dos moléculas de citocromo c mediante el ciclo Q.

El oxígeno molecular se reduce hacia agua por medio del complejo IV
El complejoIV oxida el citocromo c reducido con la reducción concomitante de O2 hacia dos moléculas de agua:

4 Cit creducido + O2 + 8H+matriz  4 Cit coxidado + H2O + 4 H+espacio intermembrana

De los ocho H+ eliminados de la matriz, cuatro se usan para formar dos moléculas de agua y cuatro se bombean hacia el espacio intermembrana. Por cada par de electrones que pasa por la cadena desde NADH o FADH2, el...
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