Resumen Capítulo IV del Libro Bruce Alberts-Introducción a la Biología Celular
Páginas: 18 (4289 palabras)
Publicado: 27 de diciembre de 2013
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los componentes a partir de los cuales se ensamblan las células, y representan la mayor parte de su masa seca; además de proporcionarle forma y estructura, realizan la mayor parte de sus innumerables funciones.
La multiplicidad de funciones que desempeñan las proteínas es el resultado del enorme número de formas que adoptan: laestructura dicta la función.
Forma y estructura
Las proteínas se ensamblan a partir de un grupo de 20 aminoácidos diferentes, cada uno con distintas propiedades químicas. Una molécula proteica está formada por una cadena larga de aminoácidos, cada uno va ligado a su vecino por un enlace peptídico covalente (cadenas polipeptídicas).
Cada proteína tiene un orden singular de aminoácidos, denominadosecuencia de aminoácidos. Se identificaron miles de proteínas diferentes y cada una tiene una secuencia de aminoácidos característica.
Cada cadena polipeptídica consta de un esqueleto que sostiene las distintas cadenas laterales de aminoácidos. El esqueleto polipeptídico está formado por la secuencia repetitiva de los átomos centrales de los aminoácidos que forman la cadena. Desde esteesqueleto repetitivo, se proyecta cualquiera de las cadenas laterales de los 20 aminoácidos diferentes: las partes de los aminoácidos que no intervienen en la formación del enlace peptídico.
Estas cadenas laterales les otorga a cada aminoácido sus propiedades particulares. Las cadenas polipeptídicas largas son muy flexibles: muchos de los enlaces covalentes que unen átomos de carbono de una cadenaextensa de aminoácidos permiten la rotación libre de los átomos que vinculan.
Cada cadena plegada está restringida por numerosos grupos diferentes de enlaces no covalentes débiles que se forman dentro de las proteínas. En estos enlaces participan los átomos del esqueleto polipeptídico, así como los átomos de las cadenas laterales de los aminoácidos.
Los enlaces no covalentes que ayudan amantener la forma de las proteínas son los puentes de hidrógeno, las atracciones electrostáticas y las atracciones de Wan der Waals.
Como los enlaces no covalentes individuales son mucho más débiles que los enlaces covalentes, se necesitan muchos enlaces no covalentes para mantener estrechamente unidas dos regiones de una cadena polipeptídica.
Una cuarta fuerza débil, interacción hidófoba, tambiéndesempeña un papel central en la determinación de la forma de una proteína.
Un factor importante que rige el plegamiento de cualquier proteína es la distribución de sus aminoácidos polares y no polares. Las cadenas laterales no polares (Hidrófobas) tienden a agruparse en el interior de la proteína plegada, mientras que las cadenas laterales polares; tienden a disponerse cerca de la parte extremade la proteína plegada, donde pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua y con otras moléculas polares.
Las proteínas se pliegan en una conformación de mínima energía
Cada tipo de proteína tiene una estructura tridimensional particular, que está determinada por el orden de aminoácidos de su cadena. La estructura plegada final, o conformación, que adopta cualquier cadena polipeptídicaes regida por consideraciones energéticas: una proteína se suele plegar en la forma en la que la energía libre (G) disminuye al mínimo.
Una proteína se puede desnaturalizar mediante el tratamiento con solventes que rompen las interacciones no covalentes que mantienen plegada la cadena. Cuando se elimina el solvente desnaturalizador, a menudo la proteína se vuelve a plegar de manera espontánea,o se renaturaliza, en su conformación original. El hecho de que una proteína renaturalizada pueda
por si misma, recuperar la conformación correcta indica que toda la información necesaria para especificar su forma tridimensional está contenida en la secuencia de aminoácidos.
Cuando las proteínas se pliegan de modo incorrecto, a veces forman agregados que pueden dañar las células e, incluso,...
Las proteínas son los componentes a partir de los cuales se ensamblan las células, y representan la mayor parte de su masa seca; además de proporcionarle forma y estructura, realizan la mayor parte de sus innumerables funciones.
La multiplicidad de funciones que desempeñan las proteínas es el resultado del enorme número de formas que adoptan: laestructura dicta la función.
Forma y estructura
Las proteínas se ensamblan a partir de un grupo de 20 aminoácidos diferentes, cada uno con distintas propiedades químicas. Una molécula proteica está formada por una cadena larga de aminoácidos, cada uno va ligado a su vecino por un enlace peptídico covalente (cadenas polipeptídicas).
Cada proteína tiene un orden singular de aminoácidos, denominadosecuencia de aminoácidos. Se identificaron miles de proteínas diferentes y cada una tiene una secuencia de aminoácidos característica.
Cada cadena polipeptídica consta de un esqueleto que sostiene las distintas cadenas laterales de aminoácidos. El esqueleto polipeptídico está formado por la secuencia repetitiva de los átomos centrales de los aminoácidos que forman la cadena. Desde esteesqueleto repetitivo, se proyecta cualquiera de las cadenas laterales de los 20 aminoácidos diferentes: las partes de los aminoácidos que no intervienen en la formación del enlace peptídico.
Estas cadenas laterales les otorga a cada aminoácido sus propiedades particulares. Las cadenas polipeptídicas largas son muy flexibles: muchos de los enlaces covalentes que unen átomos de carbono de una cadenaextensa de aminoácidos permiten la rotación libre de los átomos que vinculan.
Cada cadena plegada está restringida por numerosos grupos diferentes de enlaces no covalentes débiles que se forman dentro de las proteínas. En estos enlaces participan los átomos del esqueleto polipeptídico, así como los átomos de las cadenas laterales de los aminoácidos.
Los enlaces no covalentes que ayudan amantener la forma de las proteínas son los puentes de hidrógeno, las atracciones electrostáticas y las atracciones de Wan der Waals.
Como los enlaces no covalentes individuales son mucho más débiles que los enlaces covalentes, se necesitan muchos enlaces no covalentes para mantener estrechamente unidas dos regiones de una cadena polipeptídica.
Una cuarta fuerza débil, interacción hidófoba, tambiéndesempeña un papel central en la determinación de la forma de una proteína.
Un factor importante que rige el plegamiento de cualquier proteína es la distribución de sus aminoácidos polares y no polares. Las cadenas laterales no polares (Hidrófobas) tienden a agruparse en el interior de la proteína plegada, mientras que las cadenas laterales polares; tienden a disponerse cerca de la parte extremade la proteína plegada, donde pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua y con otras moléculas polares.
Las proteínas se pliegan en una conformación de mínima energía
Cada tipo de proteína tiene una estructura tridimensional particular, que está determinada por el orden de aminoácidos de su cadena. La estructura plegada final, o conformación, que adopta cualquier cadena polipeptídicaes regida por consideraciones energéticas: una proteína se suele plegar en la forma en la que la energía libre (G) disminuye al mínimo.
Una proteína se puede desnaturalizar mediante el tratamiento con solventes que rompen las interacciones no covalentes que mantienen plegada la cadena. Cuando se elimina el solvente desnaturalizador, a menudo la proteína se vuelve a plegar de manera espontánea,o se renaturaliza, en su conformación original. El hecho de que una proteína renaturalizada pueda
por si misma, recuperar la conformación correcta indica que toda la información necesaria para especificar su forma tridimensional está contenida en la secuencia de aminoácidos.
Cuando las proteínas se pliegan de modo incorrecto, a veces forman agregados que pueden dañar las células e, incluso,...
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