RESUMEN SEGUNDO PARCIAL

RESUMEN SEGUNDO PARCIAL
ENZIMAS
Una enzima es un catalizador biológico que lleva a cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de especificidad. Son proteínas globulares tridimensionales.
Cofactor: partes no proteicas inorgánicas que sirven para el funcionamiento de enzimas. ion metálico Zn2+, Mg2+ o Cu2+. MINERALES
Coenzima: partes no proteicas orgánicas quesirven para el funcionamiento de enzimas. VITAMINAS
Grupo prostético: Cofactor o coenzima que se encuentra unido covalentemente con la proteína.
Holoenzima y Apoenzima:
Al empacado molecular completo de proteína y cofactor se le llama holoenzima.
El término apoenzima se utiliza para definir a la holoenzima sin el cofactor.
Acción ligada a etapas biológicas de los organismos:
NACIMIENTO
GERMINACIÓNDESARROLLO
CRECIMIENTO
REPRODUCCION
SENECTUD
MUERTE

Importancia en industria de los alimentos: muchos productos alimenticios se fabrican a través de reacciones químicas que se efectúan por medio de las enzimas endógenas, por las que se añaden o por las de los microorganismos.
Especificidad:
ESPECIFICIDAD ESTEREOQUÍMICA: Se refiere a que sólo utilizan D o L isómeros como sustrato.
BAJAESPECIFICIDAD: Se presenta cuando las enzimas atacan un determinado tipo de enlace químico y un grupo químico específico sin importar la naturaleza del sustrato.
ESPECIFICIDAD DE GRUPO: Se presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo química especifico al lado de este.
ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: es la más común, consiste en que la enzima utiliza como sustratouna sola sustancia muy específica.
Nomenclatura: Cada enzima tiene un nombre oficial terminado en asa y un número de clasificación que consta de 4 dígitos.
PRIMER DIGITO:
1. OXIDOREDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
3. HIDROLASAS
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS
7. Segundo dígito: Subclase de enzimas, por ejemplo en las hidrolasas se refiere al tipo de enlace que hidroliza: 3.1 es de éster.
8. Tercerdígito: es una subdivisión y ofrece más información con respecto al sustrato que utiliza la enzima.
9. Cuarto dígito: indica la acción específica de la enzima en cuestión.
10. ¿Cómo actúan las enzimas?
Sitio activo: porción de la proteína que participa directamente en la unión y transformación del sustrato: integrado por aminoácidos selectos que integran un microambiente característico dentro de lapropia cadena y que llevan a cabo la reacción.
Modelo inducido
Modelo llave-cerradura
11.
Las enzimas disminuyen la energía de activación para una reacción
12.
Vmax: ocurre cuando los sitios activos de las enzimas estan saturados con substrato
Km (constante Michaelis-Menten): refleja la afinidad de la enzima por su sustrato
a más pequeña la Km, mayor la afinidad que la enzima tiene por susubstrato
13. Por medio de reacciones de:
Síntesis: glucosa-1-fosfato almidón
Degradación: almidónmaltosa
14. Factores que afectan las reacciones enzimáticas
Temperatura: a altas temperaturas se desnaturalizan, su sitio activo cambia y es menos efectivo. Puede ser homotérmico (temperatura constante).
pH: un pH equivocado afecta su configuración tridimensional, la forma del sitio activo y los puentesde hidrogeno.
Concentración de sustrato: a mayor cantidad de sustrato menor es la velocidad de la reacción.
15. Regulación de la actividad enzimática:
Inhibidor competitivo: con la misma forma del sustrato por lo tanto no permiten que sustrato se ligue al sitio activo. Disminuye la velocidad de la reacción. En medicamentos o venenos y tripsina.
Inhibidor alostérico: revierte el efecto delinhibidor.
16.
17.
18. Enzimas de importancia industrial:
19. Ventajas
20. Desventajas
Son de origen natural y por lo tanto no deben ser tóxicas
Son muy específicas, no propician reacciones secundarias indeseables
Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH
No requieren de equipo costoso.
Actúan a bajas concentraciones
Su velocidad puede ser controlada.
Son fácilmente inactivadas
Costo...