Resumen
SEMANA 6
ENZIMAS:
Son proteínas que actúan como catalizadores que incrementan la velocidad de prácticamente todas las reacciones químicas dentro de la célula: enzima
Propiedades fundamentales de las enzimas:
* Aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin ser consumidas o alteradas permanentemente por la reacción.
* Aumentan la velocidad de lasreacciones sin alterar el equilibrio químico entre sustratos y productos.
Son las moléculas sobre las que actúa un enzima: sustrato
Es el resultado de la reacción: producto.
Es cuando el sustrato debe convertirse primero a un estado de mayor energía: estado de transición.
Es la energía necesaria para alcanzar el estado de transición: energía de activación.
Implica la unión de de lasenzimas con los sustratos para formar un complejo enzima-sustrato: la actividad catalítica.
Es la región específica donde se une el sustrato con la enzima: lugar activo.
MECANISMO DE CATALISIS ENZIMATICA:
Son grietas o hendiduras en la superficie de una enzima, compuestas de aminoácidos: lugares activos
Mediante que se unen los sustratos? Mediante interacciones no covalentes, enlaces dehidrogeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas.
Es el modelo más sencillo de interacción enzima-sustrato donde el sustrato encaja perfectamente en el sitio activo: modelo de la llave y la cerradura.
Es el modelo donde la conformación de la enzima como del sustrato son modificadas por la unión del sustrato: ajuste inducido.
Es un ejemplo de la catálisis enzimática y es un miembro dela familia de enzimas-serin proteasas: quimotripsina.
Son enzimas que digieren las proteínas catalizando la hidrolisis de los enlaces peptídicos: las serin proteasas.
Quienes forman la familia de la serin proteasas que rompen enlaces peptídicos adyacentes a diferentes aminoácidos? Quimo tripsina, tripsina, elastasa y trombina.
La quimotripsina digiere enlaces adyacentes a los aminoácidoshidrófobos como: triptófano y fenilalanina.
La tripsina digiere enlaces junto a los aminoácidos básicos como: lisina y arginina.
Cuáles son los tres aminoácidos de los lugares activos en las enzimas que conducen la hidrolisis del enlace peptídico: serina histidina y aspartato.
CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS:
* OXIDORREDUCTASAS: catalizan la transferencia de electrones.Pertenecen a este grupo las deshidrogenasas y oxigenasas.
* TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de grupos como CH3, CH2OH, NH2
* HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrolisis, es decir la ruptura de enlaces por introducción de moléculas de agua.
* LIASAS: catalizan la adición de grupos a dobles enlaces o la reacción inversa.
* ISOMERASAS: catalizan la transformación de unisómero en otro.
* LIGASAS: catalizan la formación de enlaces, requieren energía que normalmente procede de la ruptura del ATP.
Son moléculas orgánicas de bajo peso molecular: coenzimas
Son pequeñas moléculas unidas a proteínas en las que se desempeñan papeles cruciales: grupos prostéticos.
Están unidos a enzimas y desempeñan papeles centrales en el proceso catalítico: iones metálicos.Cuáles son las funciones de las coenzimas:
* Trabajan con las enzimas para aumentar la velocidad de reacción.
* Sirven como transportadoras de distintos tipos de grupos químicos.
Es una coenzima que funciona como transportador de electrones en reacciones de óxido-reducción: nicotinamín adenín dinucleotido (NAD)
Como se forma el NADH: cuando el NAD acepta un ion de hidrogeno (H) y doselectrones de un sustrato.
Forma parte o toda la estructura de la coenzima: vitaminas.
Es un componente químico adicional de las enzimas que puede ser iones o moléculas orgánicas llamado: cofactor.
HOLOENZIMA: es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor.
APOENZIMA: es la parte proteica de una holoenzima, La apoenzima, es por tanto, catalíticamente...
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