Ret Culo Endoplasm Tico Granular Agranular DNA Golgi Etc

Páginas: 16 (3799 palabras) Publicado: 6 de abril de 2015
Retículo Endoplasmático Granular o Rugoso (REG o RER)
Es un grupo de cisternas aplanadas que se conectan entre sí mediante túbulos. Presente en todos los tipos celulares, se halla especialmente desarrollado en las células secretoras de proteínas. El REG ofrece una cara citosólica tachonada de ribosomas, a los que debe su aspecto rugoso. Los ribosomas se unen a las membranas del REG por susubunidad mayor, mediante receptores específicos, las proteínas integrales de las membranas cisternales conocidas como riboforinas.
SUS FUNCIONES
Síntesis de proteínas. Todas las proteínas sintetizadas en la célula (excepto las codificadas por ADN de mitocondria y cloroplasto) son iniciadas por ribosomas libres del citosol. Muchas de ellas, las proteínas nucleares, las citosólicas y las que estándestinadas a cloroplastos, mitocondrias o peroxisomas, concluyen su síntesis en dichos ribosomas para luego dirigirse, por el citosol, hacia sus compartimentos diana. Otras, en cambio, como las proteínas integrales de membrana, las de secreción y las enzimas lisosomales, terminan su síntesis en el REG. ¿Cómo se dirige la síntesis hacia uno de estos dos ramales? ¿Existen diferentes poblaciones deribosomas? ¿Dónde radica la señal que conduce a determinadas proteínas hacia el REG?
Fig. 1.1- Síntesis de proteínas en el REG. Hipótesis de la señal.
La respuesta a estos interrogantes fue proporcionada por Blobel y Sabatini, en el año 1971, cuando propusieron su hipótesis de la señal, ampliamente corroborada después. Las proteínas que se sintetizan en el REG tienen en su extremo aminoterminal unaseguidilla de aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente hidrófobos. Este primer fragmento de las proteínas recibe el nombre de péptido señal o péptido guía. No aparece péptido guía en las proteínas del citosol, núcleo, mitocondria, cloroplasto ni peroxisoma. Cuando el péptido guía está presente, es reconocido por la PRS (partícula de reconocimiento de la señal) situadaen el citosol. La PRS interactúa con el péptido señal y detiene la síntesis temporariamente. Entonces el ribosoma se une a las membranas del REG. Recordemos que allí se ubican las riboforinas (receptores de ribosomas). También hay receptores para la PRS. Una vez que el ribosoma se adhiere a las membranas reticulares, entonces el péptido guía ingresa en un canal transmembranar, la PRS se separa yla traducción se reanuda. A medida que la proteína crece, se vuelca hacia el lumen del REG: la síntesis proteica y la translocación a través de la membrana son simultáneas (cotraslación).

Fig. 1.2- Síntesis de proteínas en el REG. Cotraslación
Las proteínas que carecen de péptido señal no son reconocidas por la PRS; por este motivo no se dirigen hacia el sistema de endomembranas y su síntesis secompleta en el citosol. Muchas de ellas atraviesan otras membranas con posterioridad (postraslación) para alcanzar su localización definitiva. Se han encontrado otras secuencias aminoacídicas, distintas del péptido señal, que actúan como marcas para dirigirlas a sus respectivos destinos.
Las proteínas sintetizadas en el REG pueden dividirse en dos grandes grupos: membranares y luminales o solubles.Las membranares permanecen incluidas en la membrana, en algunos casos ligadas a ella mediante el péptido señal; en otras, secuencias de aminoácidos internas a la cadena funcionan como péptidos de anclaje, deteniendo la translocación de la proteína por el canal. Según la cantidad de secuencias de anclaje que presentan, hay proteínas de paso único o proteínas multipaso. Las proteínas intrínsecasinsertas en la membrana a nivel del REG se retienen como componentes de este organoide o son transportadas en vesículas, formando parte del “envase”, hasta incorporarse a otras membranas del sistema o a la propia membrana plasmática.

 
Fig. 1.3a- Inserción de proteínas integrales en la membrana del REG
 

Fig. 1.3b- Inserción de proteínas integrales de multiple pasó en la membrana del REG
Las...
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