Salud

AMINOACIDOS

- Sus subunidades básicas son los que se conocen como aminoácidos, de los cuales hay más
de 500, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las proteínas, recibiendo por ello el
nombre de aminoácidos proteicos.
- Para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican
en la traducción genética, siguiendo el camino universal de:
-Los aminoácidos han ido descubriéndose desde 1806, cuando se descubrió la Asparagina
(Asn ∼ N) hasta 1938, cuando se descubrió la treonina (Thr ∼ T)
- La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el C α al que
están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el grupo radical R.
- La diferencia entre uno y otro aminoácido radica en la cadenalateral R, dentro de la cual en
el caso de que existiesen carbonos se continuarían numerando según el alfabeto griego: β, γ,
δ,...
- Podemos encontrar a los aminoácidos de 2 maneras, ionizados a pH fisiológico de 7.4, o
bien no ionizados.
- Podemos clasificar a los aminoácidos de diversas maneras:
- Según su esencialidad.
- Según su destino metabólico.
- Según su cadena lateral.
-Actualmente se clasifican según su polaridad.
- Por lo tanto tendremos:
- Aminoácidos apolares.
- Aminoácidos polares:
- Sin carga o con carga neutra 0
- Con carga:
- Aminoácidos básicos
- Aminoácidos ácidos.

- En los aminoácidos proteicos encontramos:
- Aminoácidos apolares:
- Alanina (Ala) [A]: metil.
- Este es el aminoácido apolar más polar.
- Valina (Val) [V]:isopropil.
- Leucina (Leu) [L]: isobutil (ramificado γ).
- Isoleucina (Ile)[I]: isobutil (ramificado β).
- Prolina (Pro) [P]: Iminoácido Æ amina secundaria.
- Fenilalanina (Phe) [F]: metilbenceno.
- Triptófano (Trp) [W]: metil indol (benceno más pirrol).
- Metionina (Met) [M]: metil etil tioéter.

Tema 1: Aminoácidos y proteínas
3 Bioquímica


- Aminoácidos polares:
- Aminoácidosneutros:
- Cisteina (Cys) [C]: metil mercapto
- Junto con la tirosina es el aminoácido más polar.
- Por oxidación de 2 cisteínas se puede formar una cistina, quedando unidas
ambas cisteínas por puentes disulfuro.
- Glicocola / Glicina (Gly) [G]: hidrógeno
- Dentro de los polares es el menos polar.
- Es el único aminoácido que no tiene un carbono asimétrico.
- Asparagina (Asn) [N]:metilamida
- Su forma ácida es el aspartato.
- Glutamida (Gln) [Q]: etilamida
- Su forma ácida es el glutamato.
- Serina (Ser) [S]: hidroximetil
- Treonina (Thr) [T]: hidroxietil
- Tirosina (Tyr) [Y]: Hidroxi fenil metil

- Aminoácidos básicos
- Lisina (Lys) [K]: ε - amino
- Arginina (Arg) [R]: Guanidopropil (Grupo guanidino)
- Histidina (His) [H]: Imidazodio (Grupoimidazol)

- Aminoácidos ácidos
- Aspartato (Asp) [D]: acetil
- Glutamato (Glu) [E]: propionil

- La estructura total de la proteína viene determinada por los aminoácidos que la componen, y
en especial por las cadenas laterales de estos, que como ya hemos dicho son las que los
diferencian, y sus interacciones tanto hidrofóbicas como hidrofílicas con el medio.
- Los aminoácidos máspequeños no condicionan la estructura total de la proteína, mientras
que los aminoácidos mayores si lo hacen.
- La prolina se suele disponer allí donde la proteína presente giros o curvas es su estructura.
- La cisteínas es muy importante en la estructura terciaria, ya que permite conferir estabilidad
a las proteínas mediante su capacidad de formar puentes disulfuro.
- Por otra parte osaminoácidos hidroxilados tienen tendencias a formar puentes de hidrógeno.
- A pesar de la supuesta apolaridad del interior de la proteína, en algunos enzimas podemos
encontrar enzimas polares en el interior del centro activo.

- Aminoácidos derivados de los proteicos.
- La diferencia con los anteriores radica en que no existe un codon específico en la
traducción que codifique para estos...