Sasadasdasd

Páginas: 7 (1607 palabras) Publicado: 4 de marzo de 2011
TEMA X TRANSPORTE DE LOS GASES RESPIRATORIOS El O2 y el CO2 son transportados a través de los diferentes compartimentos por difusión. En la mayoría de los animales existe un sistema específico de transporte; el sistema circulatorio. O2 y CO2 son moléculas de tamaño similar; el transporte es similar. FASES EN EL TRANSPORTE • Paso del aire o agua a la superficie respiratoria: movimientosrespiratorios. • Difusión de gases a través del epitelio a la circulación sanguínea. • Transporte de los gases. • Difusión a los tejidos. En mamíferos, la sangre contiene una parte de los gases en disolución. Otros animales tienen todos sus gases en disolución. La parte no diluida necesita un medio de transporte; los pigmentos respiratorios. En el hombre, 0.2 ml de O2/100 ml de sangre van diluídos, y 20 mlde O2/100 ml de sangre van en pigmentos. PIGMENTOS RESPIRATORIOS Hemoglobina. Contiene hierro. Es de color rojo. Está en todos los vertebrados y en algunos invertebrados, donde recibe el nombre de eritrocruorina. Hemocianina. Tiene cobre. Es azul. Aparece en artrópodos y moluscos. Clorocruorinas. Tienen hierro. Aparecen en 4 familias de anélidos poliquetos. Son verdes. Hemeritrinas. Tienen hierro.Son violetas. Aparecen en : Gusanos sipuncúlidos, braquiópodos, priapúlidos, anélidos poliquetos (gen. Magelona) HEMOGLOBINA El color rojo depende de la [O2] que tenga. Su peso molecular es de 68.000 d. Está en el interior de los eritrocitos. Es una proteína globular formada por 2 cadenas y 2 . En cada cadena hay un grupo prostético llamado grupo hemo, que es una protoporfirina con Fe en estadoferroso (Fe2+). La protoporfirina está formada por 4 subunidades. Cada subunidad contiene una cadena polipeptídica y un grupo hemo. A nivel de los músculos hay mioglobina, que transporta el O2 de la sangre al músculo. Estructuralmente es como una subunidad de la hemoglobina. Dependiendo de su estado, diferenciamos: • Oxihemoglobina: Completamente saturada de O2. • Desoxihemoglobina: Desoxigenada •Metahemoglobina: El Fe2+ pasa a Fe3+; se oxida. No tiene oxígeno. En el eritrocito hay una reductasa que invierte el proceso. • Carboxihemoglobina: El sitio de unión al O2 está ocupado por CO. La afinidad de la hemoglobina por el CO es 200 veces mayor que por el O2. Se satura a niveles muy bajos de presión parcial de CO. Es un proceso irreversible. Podemos separar el CO de la hemoglobina mediantefotolisis. ERITROCRUORINAS 1

Son hemoglobinas de invertebrados. Son pigmentos circulantes (sangre o hemolinfa). Su tamaño es mayor que la hemoglobina de vertebrados; su peso molecular es de 200.000−12.000.000 d. Contienen hierro, son rojas. Están en anélidos, crustáceos, moluscos, holoturoideos e insectos. Es el segundo pigmento más abundante. HEMOIANINAS Tienen cobre. Son azules, pero cuandoestán desoxigenadas son incoloras. Están disueltas en plasma. En moluscos, su tamaño es de 4−9 ·106 d. Tienen un centro de unión al oxígeno cada 50.000 d. En artrópodos, su tamaño es de 0.4−3.3 ·106 d. Tienen un centro de unión al oxígeno cada 70−75.000 d. El Cu está unido directamente a la proteína. Cada centro de unión al oxígeno tiene 2 átomos de Cu. CLOROCRUORINAS Son verdes. Tienen hierro. Supeso molecular es de 3.000.000 d. Tienen un grupo porfirínico de hierro conjugado con una proteína. Tienen una molécula de O2 por cada grupo porfirínico. Están disueltas en plasma. HEMERITRINA Tiene hierro. Cuando están oxigenadas, tienen color violeta y, desoxigenadas, son incoloras. Son pigmentos intracelulares: 40.000−11.000 d. El hierro está unido a la proteína directamente, en estado ferroso(Fe2+). Cada centro de unión tiene 2 átomos de hierro. Hay un centro de unión cada 13−14.000 d. Muchos son octámeros, con 8 centros de unión. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS PIGMENTOS TRANSPORTE DE OXÍGENO EN HEMOGLOBINA Una molécula se satura completamente con 4 moléculas de oxígeno. Su grado de saturación depende de la presión parcial de O2 en un determinado lugar. Cuando la hemoglobina se une...
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