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Capítulo 3. Moléculas orgánicas
Aminoácidos y proteínas
Los veinte aminoácidos § diferentes que forman parte de las proteínas varían de acuerdo con las propiedades de sus grupos laterales (R).
Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un átomo de carbono central. Un átomo de hidrógeno y el grupo lateral están también unidos al mismo átomo de carbono.Esta estructura básica es idéntica en todos los aminoácidos.
Los grupos laterales pueden ser no polares (sin diferencia de carga entre distintas zonas del grupo), polares pero con cargas balanceadas de modo tal que el grupo lateral en conjunto es neutro, o cargados, negativa o positivamente.
Los grupos laterales no polares no son solubles en agua, mientras que los grupos laterales polares ycargados son solubles en agua. A partir de estos relativamente pocos aminoácidos, se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos proteínas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos.
Los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces peptídicos.
a) Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por condensación. b) Los polipéptidosson polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, en los que el grupo amino de un ácido se une al grupo carboxilo de su vecino. La cadena polipeptídica que se muestra contiene solamente seis aminoácidos, pero algunas cadenas pueden contener hasta 1.000 monómeros de aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos se conoce como estructura primaria de la proteína y de acuerdo con esasecuencia, la molécula puede adoptar una entre varias formas. Los puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y NH tienden a plegar la cadena en una estructura secundaria repetida, tal como la hélice alfa o la hoja plegada beta. Las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos pueden dar como resultado un plegamiento ulterior en una estructura terciaria, que a menudo es de forma globular eintrincada. Dos o más polipéptidos pueden actuar recíprocamente para formar una estructura cuaternaria.
En las proteínas fibrosas, las moléculas largas entran en interacción con otras largas cadenas de polipéptidos, similares o idénticas, para formar cables o láminas. El colágeno y la queratina son proteínas fibrosas que desempeñan diversos papeles estructurales. Las proteínas globulares también puedencumplir propósitos estructurales. Los microtúbulos, que son componentes celulares importantes, están compuestos por unidades repetidas de proteínas globulares, asociadas helicoidalmente en un tubo hueco. Otras proteínas globulares tienen funciones de regulación, de transporte y de protección.
Dada la variedad de aminoácidos, las proteínas pueden tener un alto grado de especificidad. Un ejemplo es lahemoglobina, la molécula transportadora de oxígeno de la sangre, compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas (dos pares de cadenas), cada una unida a un grupo que contiene hierro (hemo). La sustitución de un determinado aminoácido por otro en uno de los pares de cadenas altera la superficie de la molécula, produciendo una enfermedad grave, en ocasiones fatal, conocida como anemia falciforme.Estructuras secundarias de las proteínas: la hélice alfa.
La hélice alfa: esta hélice mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno, indicados por las líneas de puntos. En este caso, los puentes de hidrógeno se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos dedistancia en la cadena. Los grupos R, que no se muestran en este diagrama, están unidos a los carbonos indicados por las esferas violetas. Los grupos R se extienden hacia afuera desde la hélice.
Estructuras secundarias de las proteínas: la hoja plegada beta.
La hoja plegada beta, en la que los pliegues se forman por la existencia de puentes de hidrógeno entre distintos átomos del esqueleto del...