Selenioproteinas

Álvarez Fernández G, Bustos Jaimes I, Castañeda Patlán
C, Guevara Fonseca J, Romero Álvarez I, Vázquez Meza
H. (eds). Mensaje Bioquímico, Vol. XXXIV, 2010, 121133. Depto de Bioquímica, Fac de Medicina, Universidad
Nacional Autónoma de México. Cd Universitaria, México,
DF, MÉXICO. (http://bq.unam.mx/mensajebioquimico)
(ISSN-0188-137X)

BIOQUÍMICA DE LA SELENOCISTEÍNA, EL 21er AMINOÁCIDO,
Y ROL DELAS SELENOPROTEÍNAS EN LA SALUD HUMANA
Gustavo Salinas
Departamento de Biociencias de la Facultad de Química, Universidad de la República.
Instituto de Higiene, Avda. A. Navarro 3051, Piso 2, Montevideo, Uruguay
gsalin@fq.edu.uy

Resumen
El selenio es un elemento traza esencial para el ser humano. La importancia de este
elemento se debe a las selenoproteínas, un conjunto discreto de proteínas, queposeen el
inusual aminoácido selenocisteína; un análogo de la cisteína, que contiene selenio en lugar de
azufre. La selenocisteína es incorporada a la síntesis ribosomal de proteínas mediante un
mecanismo específico, montado sobre el aparato traduccional canónico, que permite la
decodificación de codones UGA como selenocisteína. La selenocisteína es un aminoácido más
reactivo que la cisteína,que, en las selenoproteínas de función conocida, está siempre
involucrado en la catálisis redox. El selenoproteoma del ser humano consta de 25 proteínas. Si
bien no se conoce la función de todas las selenoproteínas, en los últimos años se ha avanzado
sustancialmente en dilucidar las funciones de muchas de ellas. Las selenoproteínas son
importantes en el mantenimiento de la homeostasis redox (debido alas selenoproteínas de los
sistemas de la tiorredoxina y del glutatión), en el metabolismo de las hormonas tiroideas (debido
a las tironina deyodinasas), en la maduración de los espermatozoides (debido principalmente a
una de las glutatión peroxidasas), y en la función muscular (debido principalmente a la
selenoproteína N), entre otros procesos fisiológicos. Finalmente, se reseñan los estudiosrealizados sobre la tiorredoxina glutatión reductasa de platelmintos parásitos. En los últimos años
hemos contribuido a dilucidar los mecanismos catalíticos de las diferentes actividades que posee
esta singular selenoproteína multifuncional que ejerce el control global de la homeostasis redox
de los parásitos platelmintos.

Palabras clave: Selenocisteína, selenoproteínas, selenio, enzimasantioxidantes, tiorredoxina
glutatión reductasa.

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MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXXIV (2010)

Abstract
Selenium is an essential trace element for humans. Its importance is due to
selenoproteins, a discrete set of proteins possessing the rare amino acid selenocysteine, an
analog of cysteine, which contains selenium instead of sulfur. Selenocysteine is incorporated into
proteins by a specific mechanism,superimpose on the canonical translational apparatus, which
allows UGA codons to be decoded as selenocysteine. Selenocysteine is more reactive than
cysteine, and in selenoproteins of known function is always involved in redox catalysis. The
human selenoproteome consists of 25 proteins. In recent years important advances have been
made in elucidating the function of many selenoproteins, althoughspecific functions have not
been ascribed to all of them. Selenoproteins are important in maintaining redox homeostasis (due
to selenoproteins of the thioredoxin and glutathione systems), metabolism of thyroid hormones
(due to thyronine deiodinases), sperm cells maturation (mainly due to one of the glutathione
peroxidases), and muscle function (mainly due to selenoprotein N), among other physiologicalprocesses. Finally, studies on thioredoxin glutathione reductase from flatworm parasites are
summarized. In the last years, we have contributed to elucidate the catalytic mechanisms
underlying the different activities of this unique multifunctional selenoprotein, which controls the
overall flatworm parasites redox homeostasis.

Keywords: Selenocysteine,
glutathione reductase.

selenoproteins,...