Sem Proteinas

Depto. Bioquímica y Biología Molecular
Facultad Ciencias Biológicas
Universidad de Concepción
Seminario Proteínas
(Bioquímica 251301)
3 y 4 de abril del 2014
1. Bajo condicionesfisiológicas, polilisina adopta una conformación de ovillo estadístico. Discuta bajo qué condiciones se podrá formar una alfa hélice.
2. a) DIscuta la organización de una proteína como alfa-hélice. ¿Cuál es laorientación de los grupos R de los residuos de aminoácidos? ¿Cuáles son las fuerzas estabilizadoras?
b) Discuta la organización de una proteína como estructura de hoja beta plegada paralela y dehoja beta plegada antiparalela. ¿Cuál es la localización de los grupos R de los residuos? ¿Cuáles son las fuerzas estabilizadoras de estas estructuras?
3. Explique por qué los residuos de Gly y Pro nose hallan normalmente en hélices alfa.
4. ¿Qué fuerzas estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?. Coméntelas.
5. ¿Qué es desnaturalización de una proteína y qué efecto tiene sobre sufunción? ¿Cómo se puede producir la desnaturalización? ¿Qué niveles estructurales son afectados en la desnaturalización? ¿Es reversible?
6. Las actividades de las proteínas en general son fácilmentealteradas por calor moderado.
a) ¿Por qué las proteínas son inactivadas por calor moderado?
b) Unas pocas proteínas, particularmente extracelulares, son más estables al calor que lo usual. ¿Qué aspectoestructural es probablemente responsable de lo anterior?
7. ¿Qué puede suceder si hay un plegamiento erróneo de proteínas?
8. La siguiente tabla muestra la composición de aminoácidos de 3 proteínas: A,B, y C.. Deduzca qué estructuras adoptarán dichas proteínas: -hélice,  plegada o una triple hélice de colágeno.

Proteína
A
B
C
Ala
29,40
5,0
10,7
Arg
0,5
7,2
5,0
Asp
1,3
6,0
4,5
Cys
-
11,2
-
Glu1,0
12,1
7,1
Gly
44,6
8,1
33,0
His
0,2
0,7
0,4
HyPro
-
-
9,4
Ile
0,7
2,8
0,9
Leu
0,5
6,9
2,4
Lys
0,3
2,3
3,4
Met
-
0,5
0,8
Phe
0,5
2,5
1,2
Pro
0,3
7,5
12,2
Ser
12,2
10,2
4,3
Trp
0,2
1,2
-
Tyr
5,2
4,2...