SEMINARIO 2

SEMINARIO 2 - Proteínas

ENFERMERIA
1. Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dichoenlace?
2. Realice una tabla que contenga todas las proteínas plasmáticas conocidas (nombre) y su función.
3. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? Qué agentes desnaturalizantesconoce? ¿Se puede producir su renaturalización?
4. ¿En qué consiste la hidrólisis de una proteína? Dé algunos ejemplos
5. ¿Qué son la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de unaproteína?. ¿Qué enlaces forman parte de cada una de ellas y cuales estabilizan cada estructura?

6. ¿Cuál es la secuencia aminoacídica y función biológica de los siguientes péptidos: glutatiónoxitocina, adrenocorticotropina (ACTH) y encefalinas

7. Mencione 3 ejemplos de enfermedades que estén asociadas al mal plegamiento proteico y explique las posibles causas.

8. La mioglobina es unaproteína cuantitativamente importante en el músculo de mamíferos. ¿Por qué?

9. La unión de oxígeno a mioglobina no es afectada por la presencia de 1,3, bisfosfoglicerato (BPG ); en cambio, sí lo es en elcaso de hemoglobina. Explique.

10. Para el siguiente péptido indique:
a) Los aminoácidos que se pueden fosforilar
b) Los aminoácidos entre los que se pueden formar puentes de azufre
c) Elaminoácido aminoterminal
d) El aminoácido carboxilo terminal
e) El número de enlaces peptídicos
f) Los aminoácidos con grupo R ionizable
g) Los aminoácidos que pueden presentar carga positiva y negativa en sucadena lateral R
h) Qué carga tendría este péptido a pH = 1 y a pH = 10?






11.- a) Características e importancia de las proteínas fibrosas.

b) Analice la estructura del colágeno.Existen alteraciones metabólicas y genéticas que son el resultado de alteraciones del colágeno: el escorbuto, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Ehlers–Danlos. Investigue sobre estas...