Seminario enzimas unab 2014

Preguntas Seminario 3

SEMINARIO ENZIMAS

1.- Mencione algunas diferencias entre un catalizador inorgánico y un catalizador biológico (enzima)
Catalizador biológico:
-Son específicas para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas.
- Son mayoritariamente proteínas
-Son altamente eficaces
-Su actividad catalítica puede ser regulada
-Son termolábiles y suactividad puede verse alterada con los cambios de ph

Catalizador inorgánico:
-Aceleran cualquier reacción inespecíficamente
-No son saturables
-No pueden ser reguladas
-No son termolábiles no se alteran con los cambios de ph

2.- Identifique en una curva de Michaelis-Menten los parámetros Km y Vmax.
Qué representa cada uno de ellos?
 Uno de los parámetros cinéticos importantes es elvalor de Km. Mientras mayor sea el valor de Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato. ¿Es correcta esta aseveración? Explique brevemente y fundamente su respuesta.


El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor Km, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que Km sedefine como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si Km es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si Km es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).

3.- Defina y explique qué es el númerode recambio de una enzima
El número de recambio o actividad molar, se define como la cantidad de substrato transformado en la unidad de tiempo por una cantidad dada de enzima, por ej. la catalasa hidroliza 5,6 * 106 moléculas de H2 O2 por molécula de enzima por minuto, por lo que su número de recambio es 5,6 * 106

4.- Explique el mecanismo de acción general de una enzima (su funcionamiento),respecto a la reacción química que cataliza, en términos de la energía libre de la reacción.
La función de una enzima es la de catalizar de una manera eficiente y rápida sin requerir a una gran cantidad de energía para hacerlo, esto consiste en disminuir la energía de activación para aumentar la velocidad, para el incremento de velocidad de las reacciones enzimáticos proceden de las interaccionesdébiles entre el sustrato y la enzima.

5.- Defina los siguientes conceptos:
Holoenzima: Es una enzima completa catalíticamente activa con su coenzima y/o ion metálico adosado covalentemente.
Apoenzima Es la parte proteica de la holoenzima.
Cofactor: Componente químico adicional en la enzima. (ej: Mg+2, Fe+2)
Coenzima : Molécula orgánica compleja que sirve de cofactor en una enzima para suactividad catalítica.
Enzima alostérica enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico, que es un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado regulador alostérico) de manera reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo, por loque aumenta o disminuye su actividad, según el caso.
Sitio activo Region de la superficie de una enzima que fija la molecula de sustrato y la transforma catalíticamente , también se conoce como sitio catalítico(Glosario libro)
O Bolsa enzimática donde se realiza una reacción catalizada enzimáticamente.

6.- Qué es un inhibidor enzimático?. Mencione y describa tres tipos de inhibición enzimática.os inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su...