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SEMINARIO Nº 3
ENZIMAS


1.a) Explique el mecanismo de acción general de una enzima (su funcionamiento), respecto a la reacción química que cataliza, en términos de la Energía Libre de lareacción.
b)¿Qué influencia tiene una enzima sobre la velocidad y el equilibrio de la reacción que catalizan?. Explique.

2. Defina sitio activo de una enzima. Explique la diferencia entre el sitioactivo y el sitio alostérico de una enzima.

3. a) ¿Cómo se obtienen las constantes cinéticas? Indique los métodos gráficos con las ecuaciones correspondientes.
b) Uno de los parámetros cinéticosimportantes es el valor de Km. Mientras mayor sea el valor de Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato. ¿Es correcta esta aseveración? Explique brevemente y fundamente su respuesta.4. Defina y explique qué es el número de recambio de una enzima

5. a) ¿Que concentración de sustrato se debe tener para que la velocidad inicial de una reacción catalizada por una enzimamichaeliana sea de ¾ de la Vmax?
b) ¿Cuál será la [S] necesaria para obtener v=1/4 Vmáx si el Km = 0,005 M?

6. ¿En que consiste una inhibición enzimática? Indique los tipos de inhibición clásica.Explique el porque los inhibidores competitivos poseen similitud estructural al sustrato.

7. Defina los siguientes conceptos:
a) Holoenzima y Apoenzima
b) Cofactor
c) Coenzima
d) Enzima alostéricae) Isoenzimas
f) pH óptimo y Tº óptima

8. Se mide la velocidad de una reacción catalizada por una enzima en función de la concentración del sustrato. Esta reacción se realiza en presencia yausencia de un inhibidor específico (I). Los datos obtenidos se indican en la siguiente tabla:


Velocidad (mol/min)
[S] (M)
Sin inhibidor
Con inhibidor
0.3 x 10-5
10.4
4.1
0.5 x 10-5
14.5
6.41.0 x 10-5
22.5
11.3
3.0 x 10-5
33.8
22.6
9.0 x 10-5
40.5
33.8

a) ¿Cuáles son los valores de Vmax y KM en ausencia y presencia del inhibidor?
b) ¿Qué tipo de inhibidor es I?
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