Sinstesis de aminoacidos
Tipos de aminoácidos
BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
La fijación de nitrógeno
El cofactor de hierro-molibdeno de la nitrogenasa enlaza y produce al n2
El nh4+ se incorpora a los aminoácidos vía glutamato y glutamina
Los aminoácidos de sintetizan a partir de los intermediarios del ciclo del ácido
cítrico y de otras vías importantes.
El glutamato es elprecursor de la glutamina, la prolina y la arginina
La serina se sintetiza a partir de 3- fosfoglicerato
El tetrahidrofalato transporta fragmentos monocarbonádos activados con varios
niveles de oxidación
La s-adenosilmetionanina es l principal dador de grupos metilo
La cisteína se sintetiza a partir de la serina y homocisteina
El sikimato y el corismato son intermediarios en labiosíntesis de aminoácido
aromaticos
La triptofáno sintetasa ilustra la canalización de sustratos durante la catálisis
encimática
La biosíntesis de aminoácidos está regulada por retroinhibición
La actividad de la glutamina sintetasa es modulada por una cascada encimática
Los aminoácidos son precursores de numerósas biomoléculas
El glutatón, un peptido con γ -glutamilo, sirve como tampón desulfihidrilos y
como antioxidante
Resumen
BIBLIOGRAFÍA
1
INTRODUCCIÓN
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos formados por un carbono alfa al que se unen un
grupo amino (NH3), un grupo carboxilo (COOH), y un átomo de hidrogeno. En la cuarta
valencia del carbono aparecerá una cadena lateral que será específica para cada
aminoácido.
Los distintos aminoácidos se unen entre sícuando reaccionan el grupo amino de uno de
los aminoácidos con el grupo carboxilo del aminoácido siguiente, y liberando una
molécula de agua. Dando lugar a un enlace peptídico.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son
elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros
compuestos nitrogenados.
Las reacciones de mayorinterés en la biosíntesis de aminoácidos son:
Trasnominación, el paso de un grupo amino desde un α-aminoácido hasta un αcetoácido: α-Cetoglutarato + AA*
Glutamato + α-cetoácido*.
Desaminación: Es la eliminación del grupo amino de un aminoácido
transformándose en un ácido cetónico y una molécula de amoniaco.
Glutamato + NADPH
a-Cetoglutarato + NH4++NADP+
Descarboxilación: Laeliminación de una molécula de CO2 en una reacción de
degradación.
TIPOS DE AMINOÁCIDOS:
Existen 20 aminoácidos distintos que se encuentran habitualmente en las proteínas. Estos
aminoácidos se denominan estándar. 19 de los aminoácidos estándar tienen la misma
estructura general. Estas moléculas contienen un átomo de carbono central (el carbono α)
al que están unidos un grupo amino, un grupocarboxílico, un átomo de hidrógeno y un
grupo R.
El aminoácido prolina es la excepción a esta fórmula general. Posee un grupo amino
secundario, formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno amino.
Los aminoácidos no estándar son residuos de aminoácidos que se han modificad de forma
química después de haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se
encuentran en losseres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.
o Aminoácidos apolares neutros.
Los aminoácidos apolares neutros contienen principalmente grupos R
hidrocarburos. El término neutro se utiliza debido a que estos grupo R no llevan
cargas positivas o negativas. Dado que interaccionan poco con el agua, los
aminoácidos hidrófobos participan de forma importante en el mantenimiento de
laestructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos
de cadena R hidrocarbonadas: aromáticas y alifáticas.
2
Los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que constituyen
una clase de HC insaturados con propiedades únicas. Ej.: La fenilalanina y el
triptófano
El término alifático denomina a los HC no aromáticos, como el metano y el...
Regístrate para leer el documento completo.