Sintesis de atp

SINTESIS DE ATP
El complejo ATP sintasa (EC 3.6.3.14 ) o complejo ATP sintetasa o complejo V o FoF1-ATP sintasa (F = factor de acoplamiento, en inglés coupling factor) es una enzimasituada en la cara interna de la membrana interna de las mitocondrias y de la membrana de los tilacoides de los cloroplastos encargada de sintetizar ATP a partir de ADP y un grupofosfato y la energía suministrada porun flujo de protones (H+). Responde a la síntesis de ATP según la hipótesis quimiosmótica de Mitchell. La síntesis de ATP gracias a este enzima se denomina fosforilación oxidativa (mitocondrias) y fotofosforilación (cloroplastos).
La ATP sintasa se puede imaginar como un motor molecular que produce una gran cantidad de ATP cuando los protones fluyen a través de ella. La tasa de síntesis esgrande, el organismo humano en fase de reposo puede formar unas 1021 moléculas de ATP por segundo.1
La síntesis de ATP se escribe algunas veces como:
ADP + Pi + nH+p → ATP + H2O + nH+P
F1 cataliza la síntesis que es fuertemente exergonica de ATP a partir de Pi y ADP. Mecánicamente se impulsa la reacción catalítica con la fuerza protomotriz del gradiente de protones a través de la membranamitocondrial causando el movimiento de giro del anillo c, γ está unida al anillo c, provocandole movimientos de rotación. Cada rotación de 120º de la subunidad γ induce la apareción de cambios de conformación en los centros catalíticos de las unidades β del los dímeres αβ, de forma que los centros de fijación de nucleótidos van alternando entre tres estados:
Estado O = estado abierto, L = unión libre y T=unión tensa (en inglés, tight).
Aunque la composición de aminoácidos de las tres subunidades β es idéntica, sus conformaciónes difieren en parte por la asociación a al subunidad γ.
Los dímeros αβ son asimétricos, cada uno de ellos presenta una conformación diferente en cada estado. Las tres subunidades β interaccionan de tal modo que, cuando una adopta la conformación O, otra ha de adoptar laconformación L y la del otro una conformación T. La conformación T posee mayor afinidad para ATP que para ADP + Pi y disminuye con ello la constante de velocidad de la reacción en valores cercano a uno; es decir, substrato y producto se encuentran en condiciones estándar, cerca de la equimolaridad.
La síntesis de ATP se inicia en el estado L con la unión de ADP y Pi. El siguiente estado es laconformación T que sigue la condensación del ADP y Pi a ATP con la formación de un enlace fosfodiéster. Finalmente, el estado O deja libre el producto ATP, y vuelve nuevamente al estado L iniciando nuevamente la siguiente ronda de síntesis. Por lo tanto, una rotación completa de la subunidad γ provoca que cada subunidad β se cicle a través de sus tres conformaciones posibles y en cada rotación sesintetizan y se liberan de la superficie del enzima tres moléculas de ATP. La interconvención conducida por protones, direccional y cíclica, de los estados O, L y T, permite una producción continua. Este mecanismo se conoce como mecanismo de cambio de la fijación.3
El paso dependiente de energía no es la síntesis de ATP sino su liberación de un lugar de unión compacta. Esta liberación se produce por larotación de γ que requiere energía, que impulsa los cambios conformacionales de los dímeres αβ. Está liberación se produce simultáneamente con la unión del ADP y el Pi, que se habían unido previamente, se unen a un lugar T para experimentar una conversación espontánea a ATP, mientras que el lugar O, del que se liberó el ATP, une otro ADP y Pi para empezar de nuevo el proceso

GLUCOLISIS
Laglucólisis es una secuencia lineal de reacciones catabólicas o degradativas, concretamente compuesta por 10 reacciones; son secuencias oxidativas que liberan cierta cantidad de energía.
Es el proceso por el cual de glucosa, compuesta por 6 átomos de carbono, se pasa a dos moléculas de ácido pirúvico, de 3 átomos de carbono cada uno. Además, durante el proceso se libera un balance neto de energía...