Solubilidad De Proteinas

Solubilidad de las proteínas
Introducción
En esta práctica se observo el efecto de los diversos agentes utilizados sobre la estabilidad de las proteínas en dispersión en la soya, la clara del huevo y la leche. La solubilidad de las proteínas va estar definida por su tratamiento en soluciones con concentración salina y pH determinado; las proteínas se van a distinguir según su solubilidad enlos diferentes disolventes como agua, soluciones salinas diluidas, etanol, ácidos, etc. y todas a pH especifico. Las proteínas también pueden precipitar en dilución gracias a iones metálicos pesados como el plomo y cobre o como el ácido tánico y tricloroacetico.
Revisión literaria
a) Desnaturalización de Proteínas
Según Fennema, 2000, la estructura nativa de una proteína es el resultadoneto de diversas atractivas y repulsivas que emanan de diferentes fuerzas intramoleculares y de la interacción de diversos grupos con el disolvente de su entorno, el agua- Sin embargo, la estructura nativa es considerablemente del ambiente en el que la proteína se encuentre.
Cualquier cambio de este ambiente como la modificación del pH, la fuerza iónica, la temperatura, la composición deldisolvente, etc. Forzará a la molécula a cambiar.
Desde un punto de vista estructural, el estado desnaturalizado de una molécula proteica es un estado mal definido. «Un cambio considerable» de la estructura puede significar un incremento en la estructura X-helicoidal o en lamina, a expensas de una estructura al azar, o a la inversa, Sin embargo, en la mayor parte de los casos la desnaturalización implicauna pérdida de la estructura ordenada. Dependiendo de las condiciones de desnaturalización, las proteínas pueden hallarse en diversos «estados desnaturalizados» que difieren ligeramente en energía libre, Algunos estados desnaturalizados poseen más estructuras plegadas residual que otros, Las proteínas globulares, cuando están completamente desnaturalizadas, adquieren una configuración semejante aun enrollamiento al azar.
b) Termodinámica de la desnaturalización
La desnaturalización es un fenómeno que implica la transformación de una estructura plegada, bien definida, formada en condiciones fisiológicas, a un estado desplegado, en condiciones no fisiológicas. Como la estructura no es un parámetro fácil de cuantificar, no es posible medir directamente las fracciones nativa ydesnaturalizada de una proteína en disolución, sin embargo, los cambios conformacionales de las proteínas afectan invariablemente a varias de sus propiedades físicas y químicas, como la absorbancia ultravioleta(UV), la fluorescencia, la viscosidad, el coeficiente de sedimentación, la rotación óptica, el dicroísmo circular, la reactividad de los grupos sulfhidrilo y la actividad enzimática. Por ello, ladesnaturalización de las proteínas puede estudiarse siguiendo los cambios sufridos por estas propiedades físicas y químicas. Cuando se miden los cambios de una propiedad física o química, en función de un agente desnaturalizante o de la temperatura, muchas proteínas globulares monoméricas exhiben perfiles de desnaturalización.
c) Fuerza de Cizalla y Desnaturalización
La cizalladura mecánicaintensa generada por la agitación, en amasado, el batido, etc., puede desnaturalizar a las proteínas. Numerosas proteínas se desnaturalizan o precipitan cuando se agitan intensamente. En este caso la desnaturalización se debe a la incorporación de burbujas de aire y la adsorción de las moléculas de la proteína en la interfase aire-líquido.
d) Agentes Químicos
* pH
A pH neutro, la mayorparte de las proteínas están negativamente cargadas; solo unas pocas están positivamente. La energía repulsiva es pequeña comparada con otras fuerzas a pH cercanos a la neutralidad. Sin embargo, a pH extremo, las fuertes repulsiones electrostáticas intermoleculares causadas por la elevada carga neta producen un hinchamiento y la ruptura de los enlaces. El grado de desplegamiento es mayor a pH...