Síntesis De Proteínas

2.3 Control de síntesis de proteínas y la degradación
que hemos visto cómo la actividad de la proteína puede ser controlado por otras moléculas intracelulares (a menudo propias proteínas) que se unen a ellos. Sin embargo, la disponibilidad de proteínas para ser controlado por lo que es a su vez determinada por los procesos celulares más fundamentales de la síntesis de proteínas (de ADN a travésde moléculas de ARN mensajero) y de degradación de proteínas. Estos también deben estar sujetas a control elaborado para producir un pool de proteínas intracelulares apropiados.
2.3.1 Morfología y síntesis proteica
el proceso básico de que ADN estructura repetidamente se transforma en secuencias de proteínas, a través de la replicación del ADN, transcripción del ADN en ARN y traducción del ARNen proteína (Fig. 2.5), no tiene que ser ensayado aquí, habiéndose convertido en el punto de partida de casi todos los de la biología moderna. La secuencia de nucleótidos de un gen determina la secuencia de aminoácidos de la proteína correspondiente, a través del sistema de codon–anticodon clásico en el que un triplete de bases consecutivas codifica un aminoácido. Recuerde, sin embargo, ese ADNes transcrito en ARN monocatenario sólo en secciones cortas; algunas de las piezas resultantes (el ARN mensajero o ARNm) son los codificadores de proteínas, correspondiente a sólo una o unas pocas proteínas, mientras que otros son RNAs de transferencia (ARNt) o RNAs ribosómico (rRNAs) que participarán en el proceso de traslación.
Una vez sintetizadas de proteínas al doblar en su configuracióncorrecta. La cadena de polipéptido forma automáticamente una forma tridimensional compleja determinada por las ramas laterales de aminoácidos y su tendencia a formar enlaces débiles entre sí. En general las cadenas laterales hidrofóbicas tienden a ser empujada al interior de la molécula de proteína y las cadenas laterales hidrofílicas sobresalen hacia el exterior. Este plegable en parte estácontrolada por proteínas especiales llamadas "monitores moleculares", cuya función principal es facilitar el plegamiento de proteínas (nos reuniremos nuevamente en su papel como las "proteínas de choque de calor" en el capítulo 8).

Ha quedado claro que hay varios patrones estructurales de plegamiento que ocurren repetidamente. Dos son particularmente comunes: la hélice de  y la hoja de . La hélice de a menudo forma cortas longitudes de proteínas que atraviesan las membranas; la configuración no es muy estable en ambientes acuosos, aunque dos hélices pueden bobina juntos (el "enrollados bobina") para dar una estructura estable especialmente común en proteínas fibrosas (colágeno, queratina). El sistema de -hoja plegable puede formar grandes partes del marco de las proteínas globulares (p. ej.lisozima).

En el siguiente nivel de complejidad, hay sólo un número limitado de maneras de combinar la -hélices y hojas de , por lo que ciertos patrones comúnmente se repiten y son conocidos como motivos. Un ejemplo es el "horquilla beta motivo", conformado por dos antiparalelas  hojas que se unió en un ángulo agudo por un bucle de cadena polipeptídica. Combinaciones de motivos de -hélices yhojas de  pueden componen unidades globulares compacta plegadas dentro de las proteínas que se conocen como dominios, normalmente contiene aminoácidos 50–300. Un dominio típico por lo tanto, está formado por un núcleo compacto de motivos más algunos únicamente en forma enlace de secciones, con la superficie cubierta por sobresaliendo lazo regiones; estos bucles, o las piscinas entre ellos,comúnmente forman los sitios de enlace para otras moléculas.

El número de posibles proteínas que teóricamente podría estar formado por los normales 20 aminoácidos transcritos en animales es asombrosa (20n, donde n es la longitud de la cadena; esto da un valor de 160.000 sólo cuatro aminoácidos y 10390 más típica de la cadena de 300 aminoácidos). Sin embargo, muy pocas de estas posibilidades...