taareaquimica2

Diferencias
Fibrosas
Globulares
Cadena polipeptídica:






















Conformación:





Solubilidad:




Función:










Ejemplos:
Estirada,se ordenan formando largos filamentos. Cuyasconfiguraciones secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes.

















Longitudinal, alargada. Están formadas por unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.Suelen ser insolubles.




Estructural,proporcionan protección,soporte y forma. Son generalmente estáticas,cuya función principal es,proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos.Colágeno de la piel, Queratina del pelo, lana, etc.
Plegada,se pliegan o enroscan en forma esférica o globular (“ovillo”).La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínasglobulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes. Su configuraciónterciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que se distingan subestructuras dentro deésta.

Esferoidal, de ovillo, casi esférica.




Más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales).

Transporte y regulación. La gran mayoría de las funciones celulareslas llevan a cabo proteínas globulares. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas.

Laovoalbúmina(“clara de huevo”),caseína de la leche, hemoglobina de la sangre, Insulina, etc.

Ejemplos de cada una comparando:
Diferencias:
Las alfa-queratinas (Fibrosas).
Mioglobina (Globulares).Conformación:






























Configuración:






Función:
Su estructura típica es:las móleculas individuales poseen largos fragmentos estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices...