taller aminoácidos

TALLER DE BIOQUIMICA
JUAN DAVID GARCIA
1. Colocar la estructura de los aminoácidos.

2. Propiedades físicas y químicas de los aminoácidos.
Acido-básicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está ensu punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían elplano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en lanaturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los queestructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, porejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

3. Enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido (Figura 1). El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. El enlace peptídico (-CO-NH-)se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlacesencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.


Figura 1. Enlace peptídico
4.Polipéptidos
Polipéptido es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grande; como orientación, se puede hablar de más de 10 aminoácidos. Cuando el polipéptido es suficientemente grande y, en particular, cuando tiene una estructura tridimensional única y estable, se habla de una proteína.
Químicamente, un polipéptido es una poliamida, con la única salvedad de que losmonómeros constituyentes son únicamente aminoácidos en hélice alfa.
5. Residuo
Se llama residuo o resto a la cadena lateral o grupo R del aminoácido. Es lo que le da las propiedades al aminoácido: polar, no polar, ácido o básico, aromático.
6. Clasificación de los aminoácidos






Los 20 aminoácidos:

Aminoácidos neutros

Aminoácidos básicos


Aminoácidos hidrolixados...