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Enzimas biológica
Actividad catalítica. No alteran el equilibrio de la reacción
Las enzimas contienen un sitio activo, en la proteína globular. Son altamente específicas
La especificidad estádada por la complementariedad del sitio activo de la enzima con el sustrato
Poseen un gran poder catalítico (106 o más), No se alteran permanentemente con la reacción
La enzima proporciona la vecindady orientación necesaria para que la reacción ocurra
Existe una complementariedad estructural, estereospecífica y electrostática entre el sustrato y el sitio activo
Modelos para la interacción enzimasustrato
(a) llave y cerradura interacción entre el sustrato y el sitio activo , su complementariedad es perfecta
(b) encaje inducido: interacción entre el sustrato y el sitio activo es intensa,pero la forma del sustrato es complementaria al sitio activo, esto induce a la torcion del sustrato y la encima
1. Oxidoreductasas (deshidrogenasas):Catalizan reacciones de oxidación-reducción
2.Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupo
3. Hidrolasas Catalizan reacciones de rompimiento de enlaces en donde el agua es un aceptor de un grupo transferido (hidrólisis)
4. Liasascatalizan rotura de enlaces en los cuales hay un reordenamiento electrónico
5. Isomerasas catalizan reacciones de isomerización
6. Ligasas (sintetasas) catalizan reacciones de ligación o unión de dossustratos requieren de energía (ATP)
inhibidores irreversibles: forman enlaces covalentes estables en el sitio activo de la enzima
inhibidores reversibles: se unen a la enzima y previenen laformación del complejo ES o la liberación de E + P a partir de este
Inhibición competitiva: El inhibidor se asemeja estructuralmente al sustrato y compite con el por el sitio activo
Grafico: la adición deun inhibidor reduce la velocidad pero no la velocidad máxima, la Km es mayor en presencia del inhibidor
Inhibición no competitiva: como no se afecta miestras el disminuye debido a k la enzima no...