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Son proteínas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas polipeptídicas, dos pesadas, llamadas H, y dos ligeras, denominadas L. Estas cadenas se unen mediante puentes disulfuro, unoentre las cadenas L y H, y dos entre las cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucídicos. Existen dos tipos de cadenas L (l y k) y cinco tipos de cadenas H (a, d, e, g y m), que danlugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).
Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio variable, V, y el dominio constante, C. Eldominio variable es el responsable de reconocer al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el paratopo. El dominio constante se une a las células del sistema inmune para activarlas.
En lascadenas H aparece una zona denominada región bisagra. Esta región posee la característica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ángulos entre las regiones V y C, y entre los brazos de lainmunoglobulina.
Existe una gran variedad de anticuerpos, tantos como antígenos. Esta gran variedad se obtiene como consecuencia de la reordenación y la mutación de los genes que codifican la región V.Como pueden observer, hay dos sitios de enlace para antigenos en cada unidad (LH)2 . Cuando una unidad (LH)2  es hidrolizada con papaina, se liberan tres fragmentos: dos denominados Fab y uno llamadoFc.

Los fragmentos Fab contienen la estructura que es capaz de enlazarse al antigeno  (Fab = Fragment antigen-binding), mientras el fragmento Fc (c significa cristalizable) no puede unirse alantigeno, pero contiene un sitio (o sitios) que se enlaza(n) a proteinas del  complemento y que es expuesto cuando ocurre la interaccion entre el anticuerpo y el antigeno. La union antigeno:anticuerpo serealiza a traves de interacciones no covalentes (fuerzas de van der waals, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobicas) y  produce  cambios conformacionales similares a los observados en el...