Tema 1 Aminoa Cidos Y Protei Nas Reducido

Tema-1: Aminoácidos y proteínas
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Importancia biomédica y ejemplos.
Estructura y clasificación de los aminoácidos.
Aminoácidos esenciales, no esenciales, y no comunes.
Capacidad de amortiguamiento de los aminoácidos.
Punto isoeléctrico.
Enlace peptídico.
Extremos N y C terminal.
Tamaño de las proteínas.
Grupos no aminoácidos.
Estructura 1ª, 2ª, 3ª y 4ª.Desnaturalización.
Errores de plegamiento.
Priones y chaperonas.
Proteínas fibrosas y globulares.
Concepto gen-proteína.
Bioquímica General - 2o semestre 2015
Licenciatura en Médico Cirujano

Dra. Raquel González

Proteínas
" Son las macromoléculas más abundantes de la célula.
DNA

" Gran variedad, con funciones muy diversas y papeles
cruciales en casi todos los procesos biológicos.
RNA

" La información parasu síntesis está contenida en los
genes.
PROTEÍNA

" Desde un punto de vista químico, son polímeros formados
a partir de aminoácidos (sus unidades estructurales) unidos
mediante enlace covalente: el enlace peptídico.
" Su complejidad y variabilidad está en la secuencia en que
se unen los aminoácidos, la disposición espacial de estas
cadenas, su interacción con otras moléculas…

Hidrólisisaminoácidos

PROTEÍNA

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Estructura y
propiedades de
los aminoácidos

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Importancia biomédica
! Las proteínas sólo contienen L-!-aminoácidos, pero los microorganismos
elaboran péptidos que contienen tantoD- como L-!-aminoácidos.

! Varios de estos péptidos tienen valor terapéutico, entre ellos los
antibióticos bacitracina (producido por Bacillus subtillis, y se indica
contra bacterias Gram positivas, ya que inhibe la formación de la pared
celular bacteriana) y gramicidina A (aumenta la permeabilidad de las
mebranas al formar poros), así como el antitumoral bleomicina (detiene o
desacelera elcrecimiento de las células cancerígenas al inhibir la síntesis
de ADN, ARN y de proteínas).

! Otros péptidos microbianos son tóxicos. Los péptidos cianobacterianos
microcistina y nodularina son mortales en grandes dosis, mientras que en
cantidades pequeñas promueven la formación de tumores hepáticos.

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Estructura general de los aminoácidos

PROTEÍNAS
hidrólisis

AMINOÁCIDOS
20 aminoácidos diferentes

R

Estructura general de un aa
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Identificación de los carbonos
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Clasificación de los aminoácidos
1. Atendiendo a la naturaleza química de su cadena lateral
(R) y a su mayor o menor afinidadhacia el agua
(carácter polar/apolar)
1.- Aminoácidos apolares o hidrofóbicos (9)
Gly (G), Ala (A), Val (V), Leu (L), Ile (I), Pro (P), Met (M),
Trp (W) y Phe (F)
2.- Aminoácidos polares sin carga neta a pH 7 (6)
Ser (S), Thr (T), Cys (C), Tyr (Y), Asn (N) y Gln (Q)
3.- Aminoácidos polares con carga neta a pH 7 (5)

Phe
Gln

Con carga negativa
Glu (E) y Asp (D)
Con carga positiva
His (H) Arg (R) y Lys(K)

Asp
Lys

Voet et al. Fig 4.4-7
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Aminoácidos apolares o hidrofóbicos
Grupos R alifáticos

GLICINA
(Gly) (G)

ALANINA
(Ala) (A)

VALINA
(Val) (V)

LEUCINA
(Leu) (L)

ISOLEUCINA
(Ile) (I)

Grupos R cíclicos

METIONINA
(Met) (M)

PROLINA
(Pro) (P)

FENILALANINA
(Phe) (F)

TRIPTÓFANO
(Trp) (W)Nelson & Cox. Fig 3.5

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Aminoácidos polares sin carga neta (pH=7)

SERINA
(Ser) (S)

TIROSINA
(Tyr) (Y)

TREONINA
(Thr) (T)

ASPARRAGINA
(Asn) (N)

CISTEÍNA
(Cys) (C)

GLUTAMINA
(Gln) (Q)

Nelson & Cox. Fig 3.5
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