teoricopractico2enzimas
Páginas: 13 (3182 palabras)
Publicado: 24 de abril de 2015
ENZIMAS – TEORICO PRÁCTICO 2
Enzimas: Características generales. Energía de activación. Enzimas alostericas. Coenzimas y Vitaminas. Catálisis bioquímica. Clasificación de las enzimas. Isoenzimas. Cinética enzimática. Factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas. Michaelis- Menten: ecuación y gráficos. Lineweaver-Burk: ecuación y gráficos. Concepto de Km. Inhibidoresenzimáticos.
Objetivos:
Conocer las características de las enzimas
Determinar como inciden ciertos factores en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Valorar la importancia de las enzimas para el normal funcionamiento del organismo.
El estudio de las enzimas tiene una importancia práctica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son heredables genéticamente, puedehaber una deficiencia, o incluso una ausencia total, de uno o más enzimas. También se pueden producir situaciones anormales por la actividad excesiva de una enzima específica. La medición de la actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de Tejidos son importantes en el diagnostico de enfermedades. Muchos fármacos ejercen sus efectos biológicos a través de la interacción conenzimas.
HISTORIA
En el siglo XVIII, comienza el estudio sobre la digestión de la carne por secreciones de estomago.
En 1850, Louis Pateur llego a la conclusión de que la fermentación del azúcar a alcohol por la levadura, estaba catalizada por fermentos y que estos eran dependientes de una estructura viva.
En 1897, Buchner postulo que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar aalcohol y demostró que las moléculas pueden seguir funcionando aun cuando se las separa de las células vivas.
Frederick W. Kuhne denomino a los fermentos enzimas.
En 1926 James Sunner aisló y cristalizo la ureasa lo que dio un gran impulso a los primeros estudios sobre enzimas. Además encontró que los cristales de ureasa eran proteínas y postulo que las enzimas eran de naturaleza proteica.
Lamayoría de las enzimas son proteínas con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico.
Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o disocia una enzima en sus subunidades, pierden su actividad enzimática.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunasreacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
La masamolecular relativa va desde 12000 a 1 millon de Daltons.
Algunas enzimas requieren un componente químico adicional llamado COFACTOR. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos, tales como :
Cu2+ Citocromo Oxidasa
Fe 2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa,catalasa, peroxidasa
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Hexoquinasa, glucose 6-fosfatasa, Piruvato quinasa
Mn2+ Arginasa, Ribonucleotido reductasa
MoDinitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutation peroxidasa
Zn2+ Anidrasa Carbonica, Alcohol deshidrogenasa, Carboxipeptidasas A y B
Partes estructurales de una enzima
Apoproteina o apoenzima: Parte proteica de una enzima.
Holoenzima: es una enzima completa, catalíticamente activa junto con su coenzima y/o iones metálicos.
Grupo prostético: es la proteína enzimática unida covalentemente a una coenzima o ionmetálico.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene...
Enzimas: Características generales. Energía de activación. Enzimas alostericas. Coenzimas y Vitaminas. Catálisis bioquímica. Clasificación de las enzimas. Isoenzimas. Cinética enzimática. Factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas. Michaelis- Menten: ecuación y gráficos. Lineweaver-Burk: ecuación y gráficos. Concepto de Km. Inhibidoresenzimáticos.
Objetivos:
Conocer las características de las enzimas
Determinar como inciden ciertos factores en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Valorar la importancia de las enzimas para el normal funcionamiento del organismo.
El estudio de las enzimas tiene una importancia práctica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son heredables genéticamente, puedehaber una deficiencia, o incluso una ausencia total, de uno o más enzimas. También se pueden producir situaciones anormales por la actividad excesiva de una enzima específica. La medición de la actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de Tejidos son importantes en el diagnostico de enfermedades. Muchos fármacos ejercen sus efectos biológicos a través de la interacción conenzimas.
HISTORIA
En el siglo XVIII, comienza el estudio sobre la digestión de la carne por secreciones de estomago.
En 1850, Louis Pateur llego a la conclusión de que la fermentación del azúcar a alcohol por la levadura, estaba catalizada por fermentos y que estos eran dependientes de una estructura viva.
En 1897, Buchner postulo que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar aalcohol y demostró que las moléculas pueden seguir funcionando aun cuando se las separa de las células vivas.
Frederick W. Kuhne denomino a los fermentos enzimas.
En 1926 James Sunner aisló y cristalizo la ureasa lo que dio un gran impulso a los primeros estudios sobre enzimas. Además encontró que los cristales de ureasa eran proteínas y postulo que las enzimas eran de naturaleza proteica.
Lamayoría de las enzimas son proteínas con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico.
Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o disocia una enzima en sus subunidades, pierden su actividad enzimática.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunasreacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
La masamolecular relativa va desde 12000 a 1 millon de Daltons.
Algunas enzimas requieren un componente químico adicional llamado COFACTOR. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos, tales como :
Cu2+ Citocromo Oxidasa
Fe 2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa,catalasa, peroxidasa
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Hexoquinasa, glucose 6-fosfatasa, Piruvato quinasa
Mn2+ Arginasa, Ribonucleotido reductasa
MoDinitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutation peroxidasa
Zn2+ Anidrasa Carbonica, Alcohol deshidrogenasa, Carboxipeptidasas A y B
Partes estructurales de una enzima
Apoproteina o apoenzima: Parte proteica de una enzima.
Holoenzima: es una enzima completa, catalíticamente activa junto con su coenzima y/o iones metálicos.
Grupo prostético: es la proteína enzimática unida covalentemente a una coenzima o ionmetálico.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene...
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