TERMODINAMICA

Páginas: 6 (1259 palabras) Publicado: 29 de enero de 2015





TERMODINAMICA
=PLEGAMIENTO Y CONFORMACION DE PROTEINAS=

UNIVERSIDAD NACIONAL AUTONOMA DE MEXICO




















OBJETIVO

Entender cómo influye la termodinámica en la conformación plegamiento de las proteínas.

INTRODUCCION

Existen muchos indicios que señalan que la información necesaria para un correcto plegamiento de una proteína globular estácontenida en la estructura primaria, es decir en su secuencia de aminoácidos de dicha proteína. Una proteína debe ser capaz de plegarse correctamente sin más información que la contenida en su secuencia de aminoácidos y las interacciones que se establecen entre ellos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
1. Estructura primaria: secuencia aminoacídica
2. Estructura secundaria: α‐hélice, β‐lámina, codos,coiled-coil
3. Estructura terciaria: formación de dominios proteicos
4. Estructura cuaternaria: asociación con otros monómeros, cofactores y grupos prostéticos.

CONSIDERACIONES SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS


Las proteínas no son estructuras lineales, aunque estén formadas por una cadena lineal de aminoácidos.

La estructura proteica es clave para su funcionalidad.

Lasdiferentes propiedades químicas de los αα son las responsables de las interacciones entre ellos.













MARCO TEORICO

Una proteína es un péptido grande que contiene 50 o más aminoácidos. Funcionan como materias estructurales y como enzimas que controlan una química en el organismo.

Péptido: Es una secuencia lineal de dos o más aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que puedenser hasta de 30 aminoácidos. Oligopéptido.

Poli péptido: Péptido de más de 30 aminoácidos
Aminoácido: Son estructuras que contienen un grupo amino y otro carboxilo.


Hay dos tipos de proteínas las completas e incompletas:

Proteínas completas: Proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones correctas para la nutrición humana.

Proteínas incompletas:Proteínas deficientes en uno o más de los aminoácidos esenciales.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

Es laestructura enlazada de manera covalente de la molécula, incluye la secuencia de los aminoácidos junto con un puente di sulfuro.

Estructura secundaria

Las cadenas de péptidos son estructuras lineales que tienden a formar arreglos ordenados. El grupo carbonilo forma en laces por puentes de hidrógeno con los hidrógenos de la amida. Hélice y hoja plegada.

Estructura terciaria

Es suconformación tridimensional completa. Algunas partes pueden enrollarse en hélice, en otras de hoja plegada y otras son enrollados aleatorios. Incluye todas las estructuras secundarias y todos los dobleces y plegados entre ellas.

Estructura cuaternaria

Se refiere a la asociación de dos o más cadenas de péptido en la proteína completa. No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria. Lasproteínas que la tienen son aquellas que se asocian entre sí en su forma activa.


DESNATURALIZACION


Es la alteración de la estructura normal y la perdida de actividad biológica. Muchos factores pueden ocasionar la desnaturalización, pero los más comunes son la temperatura, pH, presión o concentración de desnaturalizante.


La Hipótesis Termodinámica establece que el estado nativo de unaproteína tiene una energía de Gibbs mínima.
La desnaturalización ocurre en límites estrechos de temperatura, pH o concentración del desnaturalizante.

En términos termodinámicos el plegamiento puede entonces ser descrito como la transición reversible entre el estado nativo y el desnaturalizado.
Del plegamiento a una conformación específica en el estado nativo trae un aumento en el orden del...
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