Termodinámica
Páginas: 3 (604 palabras)
Publicado: 2 de noviembre de 2012
HEMOGLOBINA.
1) -------------------------------------------------
ALOSTERISMO.
(del griego allos: otro, stereos: solido o forma ) es aquella en la cual la unión de un ligando a un sitioafecta a las propiedades de unión de otro sitio de la misma proteína.
2) -------------------------------------------------
ALOSTERISMOEN HEMOGLOBINA.
Proporciona un modelo para el entendimientode otras proteínas alostéricas y resultan de la estructura cuaternaria.
La unión del ligando afecta las afinidades de cualquiera de los lugares restantes de unión no ocupados y el O2 puede serconsiderado un ligando normal o un modulador homotrópico activador.
3) -------------------------------------------------
EFECTOS HOMOTROPICOS (Cooperatividad en la unión de O2).
Efectohomotrópico: Cuando el ligando normal y el modulador son idénticos.
La facilidad del enlace del O2 a la hemoglobina depende de la presencia de otras moléculas de O2 en el mismo tetrámero. Si hay O2, el enlacede las moléculas a O2 subsecuentes se realiza con mayor facilidad. Por lo tanto la hemoglobina presenta una cinética de enlace cooperativa que le permite enlazar una cantidad máxima de O2 en elórgano respiratorio y llevar una cantidad máxima a los tejidos periféricos.
Efecto heterotrópico: Cuando un modulador es una molécula diferente del ligando normal
*Bohr: El ácido carbónico se disociacon rapidez en bicarbonato y un protón. Para evitar la acidez presente en la sangre, un sistema amortiguador debe absorber este exceso de protones. La hemoglobina enlaza 2 protones por cada 4moléculas de O2 liberadas y así contribuye significativamente a la capacidad amortiguadora de la sangre. Los pulmones, el proceso se invierte conforme el o” se enlaza a la hemoglobina desoxigenada, losprotones se liberan y se combinan con el bicarbonato para formar acido carbónico. Con ayuda de la anhidrasa carbónica, el ácido carbónico forma CO2, el cual se exhala. Por tanto, el enlace del...
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ALOSTERISMO.
(del griego allos: otro, stereos: solido o forma ) es aquella en la cual la unión de un ligando a un sitioafecta a las propiedades de unión de otro sitio de la misma proteína.
2) -------------------------------------------------
ALOSTERISMOEN HEMOGLOBINA.
Proporciona un modelo para el entendimientode otras proteínas alostéricas y resultan de la estructura cuaternaria.
La unión del ligando afecta las afinidades de cualquiera de los lugares restantes de unión no ocupados y el O2 puede serconsiderado un ligando normal o un modulador homotrópico activador.
3) -------------------------------------------------
EFECTOS HOMOTROPICOS (Cooperatividad en la unión de O2).
Efectohomotrópico: Cuando el ligando normal y el modulador son idénticos.
La facilidad del enlace del O2 a la hemoglobina depende de la presencia de otras moléculas de O2 en el mismo tetrámero. Si hay O2, el enlacede las moléculas a O2 subsecuentes se realiza con mayor facilidad. Por lo tanto la hemoglobina presenta una cinética de enlace cooperativa que le permite enlazar una cantidad máxima de O2 en elórgano respiratorio y llevar una cantidad máxima a los tejidos periféricos.
Efecto heterotrópico: Cuando un modulador es una molécula diferente del ligando normal
*Bohr: El ácido carbónico se disociacon rapidez en bicarbonato y un protón. Para evitar la acidez presente en la sangre, un sistema amortiguador debe absorber este exceso de protones. La hemoglobina enlaza 2 protones por cada 4moléculas de O2 liberadas y así contribuye significativamente a la capacidad amortiguadora de la sangre. Los pulmones, el proceso se invierte conforme el o” se enlaza a la hemoglobina desoxigenada, losprotones se liberan y se combinan con el bicarbonato para formar acido carbónico. Con ayuda de la anhidrasa carbónica, el ácido carbónico forma CO2, el cual se exhala. Por tanto, el enlace del...
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